生理条件下,蛋白质分子氢键和离子键的 形成主要是由相同熵效应所驱动的。极性基团 与水形成氢键,溶解于水。然而对于每个单位 质量( unit mass9氢键的数量,纯水的要比其他液 体或溶液的 所以即使是最强极性的分子, 它的溶解性也是有限度的,因为它们的存在导 致了每个单位质量氢键的净减少。 因此极性分子的周围会形成一个结构化了 的水的水化层 ovation shel。尽管在一个大分 子内两个极性基团形成的分子间的氢键或离子 键作用的自由能主要被消除相同基团与水之间 的这种相互作用所抵消,但在分子间相互作用 形成时,结构化了的水的释放提供了一个折叠 所需要的熵的驱动力
生理条件下,蛋白质分子氢键和离子键的 形成主要是由相同熵效应所驱动的。极性基团 与水形成氢键,溶解于水。然而对于每个单位 质量(unit mass)氢键的数量,纯水的要比其他液 体或溶液的要大。所以即使是最强极性的分子, 它的溶解性也是有限度的,因为它们的存在导 致了每个单位质量氢键的净减少。 因此极性分子的周围会形成一个结构化了 的水的水化层(solvation shell)。尽管在一个大分 子内两个极性基团形成的分子间的氢键或离子 键作用的自由能主要被消除相同基团与水之间 的这种相互作用所抵消,但在分子间相互作用 形成时,结构化了的水的释放提供了一个折叠 所需要的熵的驱动力
极性化合物在水中的溶解是熵增加的过程 H。O Hydrated Note the orientation Hydrated FIGURE 2-6 Water as solvent. Water dissolves many crystalline salts charges are partially neutralized, and the electrostatic attractions nec- by hydrating their component ions. The NaCl crystal lattice is disrupted essary for lattice formation are weakened as water molecules cluster about the Cl and Na" ions. The ionic
极性化合物在水中的溶解是熵增加的过程
bedr Dispersion of g lipids in Hgo Each lipid &e 2 & Flickering clusters"of H2O molecules in bulk phase Only lipid portions Highly ordered H2o molecules form cages" around the hydrophobie alkyl chains the cluster foree the cules AA&Aare ordered,and 水分子在非极性化合物周围 形成笼型结构,有序性增加, 熵减少,热力学不利! groups ar stered from water: ordered ntropy is further bA&
水分子在非极性化合物周围 形成笼型结构,有序性增加, 熵减少, 热力学不利!
疏水作用 ·蛋白质中的疏水基团彼此靠近、聚集以避开水 的现象称之疏水相互作用( hydrophobic interaction) 因为水分子彼此之间的相互作用要比水与其它 非极性分子的作用更强烈,非极性侧链避开水 聚集被压迫到蛋白质分子内部,而大多数极性 侧链在蛋白质表面维持着与水的接触。 疏水相互作用在维持蛋白质构象中起着主要的 作用,也是使蛋白质多肽链进行折叠的主要驱 动力
疏水作用 • 蛋白质中的疏水基团彼此靠近、聚集以避开水 的现象称之疏水相互作用(hydrophobic interaction)。 • 因为水分子彼此之间的相互作用要比水与其它 非极性分子的作用更强烈,非极性侧链避开水 聚集被压迫到蛋白质分子内部,而大多数极性 侧链在蛋白质表面维持着与水的接触。 • 疏水相互作用在维持蛋白质构象中起着主要的 作用,也是使蛋白质多肽链进行折叠的主要驱 动力
水作用对维持蛋白质的构象重要 蛋白质的内部通常是疏水氨基酸侧链紧密 包裹的核心。蛋白质内部任何极性的或带电的基 团都有一个可以形成氢键或离子作用的配体。 个氢键对于一个天然结构的稳定性几乎没有贡献, 但在一个蛋白质的疏水核心内如果存在没有相应 配体的氢键作用或带电基团,对蛋白质的构象是 绝对不稳定的,热力学上也是不能成立的。 蛋白质中基团间氢键的形成是协同的,一个 氢键的形成可以促进其他氢键的形成。所有氢键 及其他非共价作用对稳定蛋白质的构象的作用仍 在讨论,带电相反基团间形成的离子对(盐桥) 也是稳定蛋白质天然构象的贡献
疏水作用对维持蛋白质的构象重要 蛋白质的内部通常是疏水氨基酸侧链紧密 包裹的核心。蛋白质内部任何极性的或带电的基 团都有一个可以形成氢键或离子作用的配体。一 个氢键对于一个天然结构的稳定性几乎没有贡献, 但在一个蛋白质的疏水核心内如果存在没有相应 配体的氢键作用或带电基团,对蛋白质的构象是 绝对不稳定的,热力学上也是不能成立的。 蛋白质中基团间氢键的形成是协同的,一个 氢键的形成可以促进其他氢键的形成。所有氢键 及其他非共价作用对稳定蛋白质的构象的作用仍 在讨论,带电相反基团间形成的离子对(盐桥) 也是稳定蛋白质天然构象的贡献