天然蛋白质( Native Proteins)) 蛋白质中原子的空间排列是蛋白质的构象, 个蛋白质的可能构象包括在不打破共价键的 前提下的任意的结构状态。如单键旋转可以导 致构象的改变。一个蛋白质分子中有数百个单 键,理论上存在无数的构象,生理条件下,会 呈现一个或几个主要的构象状态。在特定条件 下存在的构象通常是热力学上最稳定的构象, 具有最低的自由能。处于功能及折叠状态构象 的蛋白质被称为天然蛋白质( native proteins)
天然蛋白质（Native Proteins） 蛋白质中原子的空间排列是蛋白质的构象， 一个蛋白质的可能构象包括在不打破共价键的 前提下的任意的结构状态。如单键旋转可以导 致构象的改变。一个蛋白质分子中有数百个单 键，理论上存在无数的构象，生理条件下，会 呈现一个或几个主要的构象状态。在特定条件 下存在的构象通常是热力学上最稳定的构象， 具有最低的自由能。处于功能及折叠状态构象 的蛋白质被称为天然蛋白质（native proteins）
蛋白质的构象由弱的作用力维持 蛋白质结构上的稳定性可以定义为维持天 然蛋白质构象的趋势或能力。天然蛋白质是稳定 的,生理条件下拆开蛋白质折叠及非折叠状态所 需要的能量在20-65kJ/mol。 打破一个单的共价键需要200-460kJ/mol 而弱的作用力在4-30kJ/mo。单个共价键对维持 蛋白质构象的作用要比单个非共价键作用的要强 得多。但由于非共价作用的数量多,非共价作用 仍然是维持蛋白质结构的主要作用。通常具有最 低自由能的蛋白质构象(最稳定的构象)是最大 数量弱相互作用力所维持的那种
蛋白质的构象由弱的作用力维持 蛋白质结构上的稳定性可以定义为维持天 然蛋白质构象的趋势或能力。天然蛋白质是稳定 的，生理条件下拆开蛋白质折叠及非折叠状态所 需要的能量在20-65 kJ/mol。 打破一个单的共价键需要200-460 kJ/mol， 而弱的作用力在4-30 kJ/mol。单个共价键对维持 蛋白质构象的作用要比单个非共价键作用的要强 得多。但由于非共价作用的数量多，非共价作用 仍然是维持蛋白质结构的主要作用。通常具有最 低自由能的蛋白质构象（最稳定的构象）是最大 数量弱相互作用力所维持的那种
持白质空间的作用力 作用力 破坏因子 氢键:α-螺旋,β折叠 尿素,盐酸胍 guanidine hydrochloride H2NC( NHNH2HCI 疏水作用:形成球蛋白的核心去垢剂,有机溶剂 Van der waals力:稳定紧密堆积的基团和原子 离子键:稳定α-螺旋,三、四级结构酸、碱 二硫键:稳定三、四级结构 还原剂 配位键:与金属离子的结合 螯合剂EDTA
作用力 破坏因子 氢键： α-螺旋，β-折叠 尿素，盐酸胍 （guanidine hydrochloride ） 疏水作用： 形成球蛋白的核心 去垢剂，有机溶剂 Van der Waals力：稳定紧密堆积的基团和原子 离子键：稳定α-螺旋，三、四级结构 酸、碱 二硫键：稳定三、四级结构 还原剂 配位键：与金属离子的结合 螯合剂 EDTA 维持蛋白质空间构象的作用力 H2NC(:NH)NH2 HCl
table 4-4 Four Types of Noncovalent("Weak"Interactions among Biomolecules in Aqueous Solvent Hydrogen bonds Between neutral groups C=0H-0 Between peptide bonds C=OIlIH Ionic interactions Attraction 一+NH2→←0-C Repulsion NHa←H3N water cH cH Hydrophobic interactions CH CHe Van der Waals interactions Any two atoms in close proximity
蛋白质的稳定性不是简单的所有的多 种弱作用力构象的自由能的总和。在折叠 的多肽链中每一个氢键结合的基团在折叠 前与水发生氢键作用,对于一个蛋白质中 形成的每一个氢键,相同基团与水之间的 氢键(相同的强度)被打破。一个特定的 弱作用力对稳定性的净贡献,或者折叠状 态和非折叠状态自由能的差异可能趋向于 零,这可以解释为什么蛋白质可以形成天 然构象
蛋白质的稳定性不是简单的所有的多 种弱作用力构象的自由能的总和。在折叠 的多肽链中每一个氢键结合的基团在折叠 前与水发生氢键作用，对于一个蛋白质中 形成的每一个氢键，相同基团与水之间的 氢键（相同的强度）被打破。一个特定的 弱作用力对稳定性的净贡献，或者折叠状 态和非折叠状态自由能的差异可能趋向于 零，这可以解释为什么蛋白质可以形成天 然构象