形成起二级结构的作用力 α:α螺旋的侧链位置的20度错位 βαβ:伸展肽链的125度自然扭曲
αα： α螺旋的侧链位置的20度错位 βαβ：伸展肽链的12.5度自然扭曲 形成超二级结构的作用力
ao βoβ R ossman 折叠 (a螺旋处于折 叠片上侧) N C N 白质中的几种超 D发夹 Eβ曲折 C N 希腊钥匙拓扑结构 极少见到
蛋 白 质 中 的 几 种 超 二 级 结 构 Rossman折叠 （α螺旋处于β折 叠片上侧） 发夹 曲折 希腊钥匙拓扑结构
记量级 αa是一种由两股右手α-螺旋彼此缠绕而成 的左手超螺旋( superhelix),重复距离约140A 是α-角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白 ( protomyosin)和纤维蛋白原 fibrinogen)中的 种超二级结构。由于形成超螺旋,每圈螺旋为 3.5个氨基酸残基(不是3.6),沿轴有一定的倾 斜,重复距离从5.4缩短到5.』A。螺旋之间的相 互作用由侧链的装配控制,螺旋之间可能作用 的侧链是非极性的,它们向着超螺旋内部,避 开与水接触,其他的是极性的,处于分子的表 面,与水接触。超螺旋的稳定性主要由非极性 侧链间的范德华力相互作用的结果
超二级结构 是一种由两股右手-螺旋彼此缠绕而成 的左手超螺旋(superhelix)，重复距离约140 Å。 是-角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白 (protomyosin)和纤维蛋白原(fibrinogen)中的一 种超二级结构。由于形成超螺旋，每圈螺旋为 3.5个氨基酸残基（不是3.6），沿轴有一定的倾 斜，重复距离从5.4缩短到5.1Å。螺旋之间的相 互作用由侧链的装配控制，螺旋之间可能作用 的侧链是非极性的，它们向着超螺旋内部，避 开与水接触，其他的是极性的，处于分子的表 面，与水接触。超螺旋的稳定性主要由非极性 侧链间的范德华力相互作用的结果
αa超螺旋 70A 名≤ f a
超螺旋
细跑色素C的Cc结构 是一种螺旋束,经常 是由两股平行或反平行排列 的右手螺旋段相互缠绕而成 的左手卷曲螺旋或称超螺旋。 α螺旋束中还发现有三股和 四股螺旋。卷曲螺旋是纤维 状蛋白质如α-角蛋白、肌 球蛋白和原肌球蛋白的主要 结构元件,也存在于球状蛋 白质中
细胞色素C的结构 αα是一种α螺旋束,经常 是由两股平行或反平行排列 的右手螺旋段相互缠绕而成 的左手卷曲螺旋或称超螺旋。 α螺旋束中还发现有三股和 四股螺旋。卷曲螺旋是纤维 状蛋白质如α－角蛋白、肌 球蛋白和原肌球蛋白的主要 结构元件，也存在于球状蛋 白质中