生物化学A(上、下) 生物化学A(上)教学大纲 发布时间:2012-03-13浏览次数:2765 生物化学A(上) Biochemistry (AD) 学分数3周学时3 课程性质:生命科学学院(理科)专业基础课 预修课程:有机化学、普通生物学 教学目的:通过本课程的教学,帮助学生了解生物化学学科的发展历史、现状和将来:掌握和 了解组成生物体各类物质(包括氨基酸、多肽、蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类、维生素、激 素等)的结构、功能及结构和功能的关系;掌握重要生物化学物质的分离、分析和研究方法。 基本内容:生物化学绪论、水-生命之母、蛋白质总论与氨基酸化学、蛋白质的一级结构、蛋白 质的高级结枃、蛋白质的结枃与功能、蛋白质的理化性质与分离纯化、酶学、核酸化学、糖生 物化学、脂生物化学、维生素与辅酶、激素与信号传导、生物膜与运输 基本要求:学生应按本大纲具体要求,理解和掌握组成生物体重要生物化学物质的基本结构和 生物学功能,用所学生物化学基本概念、基本理论和基本方法判断、解释和分析日常生活和自 然界发生的生物化学现象的生化本质并指导科学研究及生活。 教学用书 Nelson and Cox Lehninger Principles of Biochemistry(3rd edition)(Worth Pu 2000)。 王镜岩等《生物化学》(第三版,高等教育出版社,2002年) 王维荣生物化学A〔上、下) http://www.vcampus.fudan.edu.cn/course52 教学内容、要求和课时安排 第一章、绪论 绪论(3学时) 教学内容 . Science的词源 科学的内涵 三、书本知识学科发展史研究方法论 四、化学的发展史 五、生命的化学 六、什么是生物化学 七、生物化学重大发展年代表 八、生物化学中的关键技术 九、生物化学能告诉你什么 十、生物化学不能回答的问题 十一、如何学习生物化学 教学要求 1.了解“科学”的概念和含义,“科学”的发展简史 2.了解并掌握“生物化学”的研究内容、方法和生物化学的重要发展历史 第二章、水生命之母 水分子(2学时) 教学内容 水与生命 二、米勒试验
生物化学A(上、下) 生物化学A（上）教学大纲 发布时间: 2012-03-13 浏览次数: 2765 生 物 化 学A（上） Biochemistry （A. I） 学分数 3 周学时 3 课程性质：生命科学学院（理科）专业基础课 预修课程：有机化学、普通生物学 教学目的：通过本课程的教学，帮助学生了解生物化学学科的发展历史、现状和将来；掌握和 了解组成生物体各类物质（包括氨基酸、多肽、蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类、维生素、激 素等）的结构、功能及结构和功能的关系；掌握重要生物化学物质的分离、分析和研究方法。 基本内容：生物化学绪论、水-生命之母、蛋白质总论与氨基酸化学、蛋白质的一级结构、蛋白 质的高级结构、蛋白质的结构与功能、蛋白质的理化性质与分离纯化、酶学、核酸化学、糖生 物化学、脂生物化学、维生素与辅酶、激素与信号传导、生物膜与运输。 基本要求：学生应按本大纲具体要求，理解和掌握组成生物体重要生物化学物质的基本结构和 生物学功能，用所学生物化学基本概念、基本理论和基本方法判断、解释和分析日常生活和自 然界发生的生物化学现象的生化本质并指导科学研究及生活。 教学用书： Nelson and Cox Lehninger Principles of Biochemistry（3 rd edition）（Worth Publishers, 2000）。 王镜岩等《生物化学》（第三版，高等教育出版社，2002年） 王维荣 生物化学A（上、下） http://www.vcampus.fudan.edu.cn/course_52 教学内容、要求和课时安排： 第一章、绪 论 绪论（3学时） 教学内容 一．Science的词源 二、科学的内涵 三、书本知识 学科发展史 研究方法论 四、化学的发展史 五、生命的化学 六、什么是生物化学 七、生物化学重大发展年代表 八、生物化学中的关键技术 九、生物化学能告诉你什么 十、生物化学不能回答的问题 十一、如何学习生物化学 教学要求 1．了解“科学”的概念和含义，“科学”的发展简史。 2．了解并掌握“生物化学”的研究内容、方法和生物化学的重要发展历史。 第二章、水-生命之母 水分子（2学时） 教学内容 一、 水与生命 二、米勒试验
三、氢键及其特性、生物分子中的氢键 四、水分子的极性与生命 五、水中的酸、碱解离 Henderson-Hasselbalch方程 六、弱酸弱碱的解离、缓冲液、pH及等电点 教学要求 了解水的分子结构、性质及水分子在生物化学中的作用 掌握水分子在生物化学中的作用 第三章、蛋白质总论与氨基酸化学 氨基酸(5学时) 教学内容 蛋白质化学及其研究史 二、蛋白质的分类 1.按理化性质的分类 2.按功能的分类 三、对蛋白质化学有突出贡献的Nobe奖获得者 四、氨基酸是蛋白质的基本组成材料 五、20种氨基酸的发现年代表 六、氨基酸的名称、符号(中文名、英文名、三字符号和单字符号)及特性 七、L氨基酸的基本结构 八、修饰型氨基酸及作用 九、游离型氨基酸及另两个“一级”氨基酸 十、氨基酸的理化性质 1.一般物理性质 2.氨基酸的两性解离及等电点 3.氨基酸的化学性质及应用 氨基酸的应用 十二、氨基酸的鉴定、分离纯化 教学要求 了解蛋白质化学的研究简史、掌握蛋白质的分类 2.了解氨基酸的发现简史、掌握20种基本氨基酸的化学结构、中英文名称、三字符号 和单字符号。 3 掌握20种基本氨基酸的化学性质和物理性质 掌握氨基酸的鉴定、分离纯化方法 第四章、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构(学时) 教学内容 一、蛋白质的结构层次 二、肽键将氨基酸与氨基酸头尾相连 三、蛋白质一级结构测定的步骤 1、蛋白质的分离纯化 2、二硫键的拆分与保护 3、亚基分离) 4、多种方法的部分水解 5、分离水解后得到的多肽 6、测序 7、重叠 四、二硫键的切割与保护 1、过甲酸〔 performic acid〕 亚硫酸分解[ Sulfitolysis〕 3、还原+氧化 五、Cys容易引起的问题 六、蛋白质一级结构测定的步骤
三、氢键及其特性、生物分子中的氢键 四、水分子的极性与生命 五、水中的酸、碱解离 Henderson-Hasselbalch方程 六、弱酸弱碱的解离、缓冲液、pH及等电点 教学要求 1． 了解水的分子结构、性质及水分子在生物化学中的作用。 2． 掌握水分子在生物化学中的作用。 第三章、蛋白质总论与氨基酸化学 氨基酸（5学时） 教学内容 一、蛋白质化学及其研究史 二、蛋白质的分类 1． 按理化性质的分类 2． 按功能的分类 三、对蛋白质化学有突出贡献的Nobel奖获得者 四、氨基酸是蛋白质的基本组成材料 五、20种氨基酸的发现年代表 六、氨基酸的名称、符号（中文名、英文名、三字符号和单字符号）及特性 七、L-氨基酸的基本结构 八、修饰型氨基酸及作用 九、游离型氨基酸及另两个“一级”氨基酸 十、氨基酸的理化性质 1．一般物理性质 2．氨基酸的两性解离及等电点 3．氨基酸的化学性质及应用 十一、氨基酸的应用 十二、氨基酸的鉴定、分离纯化 教学要求 1． 了解蛋白质化学的研究简史、掌握蛋白质的分类。 2． 了解氨基酸的发现简史、掌握20种基本氨基酸的化学结构、中英文名称、三字符号 和单字符号。 3． 掌握20种基本氨基酸的化学性质和物理性质。 4． 掌握氨基酸的鉴定、分离纯化方法。 第四章、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构（4学时） 教学内容 一、蛋白质的结构层次 二、肽键将氨基酸与氨基酸头尾相连 三、蛋白质一级结构测定的步骤 1、蛋白质的分离纯化 2、二硫键的拆分与保护 3、(亚基分离） 4、多种方法的部分水解 5、分离水解后得到的多肽 6、测序 7、重叠 四、二硫键的切割与保护 1、过甲酸〔performic acid〕 2、亚硫酸分解〔Sulfitolysis〕 3、还原＋氧化 五、Cys 容易引起的问题 六、蛋白质一级结构测定的步骤
七、肽键的专一性水解(化学法) 1.化学法 2.肽键的专一性水解酶法) 1)泛用酶 2)专一酶: 八、蛋白质一级结构测定的步骤 九、N端和C末端测序法 十、其他序列测定法 教学要求 了解蛋白质结构的层次性 掌握肽键的形成和肽键的化学特性及物理参数。 2345 掌握蛋白质一级结构的决定、特点、N末断标记方法及蛋白质一级结构的测定原 理、方法和步骤 掌握肽键的各种水解方法、专一性水解酶及水解位点、N端和C端的保护及测定方 了解其他肽段的测序方法 第五章、蛋白质的高级结构 蛋白质的高级结构(4学时) 教学内容 蛋白质的空间结构及维持蛋白质空间构象的作用力 S、 Linus Carl Pauling对蛋白质高级结构的贡献 三、肽链中的肽平面及其特性 四、蛋白质的二级结构及其类型 五、α-螺旋特性 六、反平行折叠和平行折叠 七、纤维状蛋白质的结构特征 八、氨基酸的特性与二级结构 九、超二级结构及其类型 十、折叠在蛋白质中的不同形式 十一、蛋白质的三级结构:特点、作用力、研究方法和例子 十二、蛋白质的四级结构 蛋白质的一级结构决定高级结构 十四、蛋白质的变性和复性 十五、蛋白质的结构与疾病 十六、蛋白质结构形成的总则 教学要求 掌握维持蛋白质高级结构(空间构象)的作用力。 掌握肽平面及蛋白质二级结构特性、α-螺旋特性、反平行-β折叠、平行β-折叠及超二 23456 级结构 了解超二级结构及其特性 理解蛋白质一级结构与高级结构的关系。 掌握蛋白质变性和复性。 理解蛋白质结构与功能的关系 第六章、蛋白质的结构与功能 蛋白质的结构与功能(3学时) 教学内容 为什么要研究蛋白质的结构与功能 二、肌红蛋白的结构与功能 三、血红蛋白的结构、功能及镰刀形贫血病 四、蛋白质结构与功能的研究方法 五、免疫体系分子的识别机制 六、蛋白质与DNA的相互作用
七、肽键的专一性水解(化学法) 1．化学法 2．肽键的专一性水解(酶法) 1）泛用酶： 2）专一酶： 八、蛋白质一级结构测定的步骤 九、N末端和C末端测序法 十、其他序列测定法 教学要求 1． 了解蛋白质结构的层次性。 2． 掌握肽键的形成和肽键的化学特性及物理参数。 3． 掌握蛋白质一级结构的决定、特点、N末断标记方法及蛋白质一级结构的测定原 理、方法和步骤。 4． 掌握肽键的各种水解方法、专一性水解酶及水解位点、N端和C端的保护及测定方 法。 5． 了解其他肽段的测序方法。 第五章、蛋白质的高级结构 蛋白质的高级结构（4学时） 教学内容 一、蛋白质的空间结构及维持蛋白质空间构象的作用力 二、Linus Carl Pauling对蛋白质高级结构的贡献 三、肽链中的肽平面及其特性 四、蛋白质的二级结构及其类型 五、α-螺旋特性 六、反平行β-折叠和平行β-折叠 七、纤维状蛋白质的结构特征 八、氨基酸的特性与二级结构 九、超二级结构及其类型 十、β折叠在蛋白质中的不同形式 十一、蛋白质的三级结构：特点、作用力、研究方法和例子 十二、蛋白质的四级结构 十三、蛋白质的一级结构决定高级结构 十四、蛋白质的变性和复性 十五、蛋白质的结构与疾病 十六、蛋白质结构形成的总则 教学要求 1． 掌握维持蛋白质高级结构（空间构象）的作用力。 2． 掌握肽平面及蛋白质二级结构特性、α-螺旋特性、反平行-β折叠、平行β-折叠及超二 级结构。 3． 了解超二级结构及其特性。 4． 理解蛋白质一级结构与高级结构的关系。 5． 掌握蛋白质变性和复性。 6． 理解蛋白质结构与功能的关系。 第六章、蛋白质的结构与功能 蛋白质的结构与功能（3学时） 教学内容 一、 为什么要研究蛋白质的结构与功能 二、肌红蛋白的结构与功能 三、血红蛋白的结构、功能及镰刀形贫血病 四、蛋白质结构与功能的研究方法 五、免疫体系分子的识别机制 六、蛋白质与DNA的相互作用
七、蛋白水解酶与人类疾病 八、甲型流忌病毒及艾滋病病毒 九、膜蛋白、受体与信号转导 十、生物芯片技术及其他蛋白质研究的新技术 What is Proteomics? 十二、常利用蛋白质数据库 教学要求 1.理解蛋白质结构与作用机制之间的关系。 2.了解对蛋白质结构进行改造的分子基础。 3 了解如何控制蛋白质的功能 4.了解研究蛋白质结构与功能关系的方法。 了解蛋白质组学的研究内容与方法。 6.掌握蛋白质芯片用于新药筛选的原理 第七章、蛋白质的理化性质及分离纯化 蛋白质的理化性质及分离纯化(3学时 教学内容 蛋白质的理化性质及应用 1.蛋白质溶液是一种胶体溶液 2.蛋白质的带电特性、两性解离及等电点 3.蛋白质的变性与复性 4.盐析、沉淀与凝固 5、紫外吸收 6、颜色反应 二、蛋白质的定量测定及几种测定方法 三、蛋白质的分离纯化 四、蛋白质的分离分析常用层析技术 五、蛋白质的分离分析常用电泳技术及染色技术 教学要求 掌握蛋白质的理化性质及这些性质用于蛋白质分离、纯化和鉴定的原理和方法 234 掌握蛋白质几种电泳的原理、方法和判断 掌握蛋白质几种层析的原理、方法和判断 掌握蛋白质的几种定量原理、方法和计算 第八章、酶学 酶学(4学时) 教学内容 酶的本质及特点 二、酶学研究简史 三、酶为什么能催化生化反应 四、酶的分类及命名法 五、酶催化的反应的反应动力学米氏方程 六、可逆抑制剂对酶的抑制作用及其动力学 七、不可逆抑制剂对酶的抑制作用 八、环境因素对酶催化作用的影响 九、酶催化反应的一般机制 其他酶的简介 十-、酶的分离纯化 酶的调节 十三、酶工程简介 进一步要求 1.反应的机制及相应理论和假说 酶活性的调控:别构效应 教学要求
七、蛋白水解酶与人类疾病 八、甲型流感病毒及艾滋病病毒 九、膜蛋白、受体与信号转导 十、生物芯片技术及其他蛋白质研究的新技术 十一、What is Proteomics? 十二、常利用蛋白质数据库 教学要求 1． 理解蛋白质结构与作用机制之间的关系。 2． 了解对蛋白质结构进行改造的分子基础。 3． 了解如何控制蛋白质的功能。 4． 了解研究蛋白质结构与功能关系的方法。 5． 了解蛋白质组学的研究内容与方法。 6． 掌握蛋白质芯片用于新药筛选的原理。 第七章、蛋白质的理化性质及分离纯化 蛋白质的理化性质及分离纯化（3学时） 教学内容 一、蛋白质的理化性质及应用 1．蛋白质溶液是一种胶体溶液 2．蛋白质的带电特性、两性解离及等电点 3．蛋白质的变性与复性 4．盐析、沉淀与凝固 5、紫外吸收 6、颜色反应 二、蛋白质的定量测定及几种测定方法 三、蛋白质的分离纯化 四、蛋白质的分离分析-常用层析技术 五、蛋白质的分离分析-常用电泳技术及染色技术 教学要求 1． 掌握蛋白质的理化性质及这些性质用于蛋白质分离、纯化和鉴定的原理和方法。 2． 掌握蛋白质几种电泳的原理、方法和判断。 3． 掌握蛋白质几种层析的原理、方法和判断。 4． 掌握蛋白质的几种定量原理、方法和计算。 第八章、酶 学 酶学（4学时） 教学内容 一、酶的本质及特点 二、酶学研究简史 三、酶为什么能催化生化反应 四、酶的分类及命名法 五、酶催化的反应的反应动力学-米氏方程 六、可逆抑制剂对酶的抑制作用及其动力学 七、不可逆抑制剂对酶的抑制作用 八、环境因素对酶催化作用的影响 九、酶催化反应的一般机制 十、其他酶的简介 十一、酶的分离纯化 十二、酶的调节 十三、酶工程简介 进一步要求: 1． 反应的机制及相应理论和假说 2． 酶活性的调控:别构效应 教学要求
1.掌握酶的定义、化学本质、研究简史和酶的分类与命名 2.掌握酶反应的化学变化、酶反应初速度与底物浓度的关系一米氏方程、米氏方程的 推导和计算、米氏方程的意义 3 掌握三种酶催化反应的抑制和抑制机制及各种抑制条件酶反应米氏常数的推导 4.掌握温度及p等对酶活性的影响。 了解同工酶的概念及研究方法。 了解RNA酶的概念 了解抗体酶的概念 理解酶催化反应的机制 第九章、核酸化学 核酸化学(8学时) 教学内容 核酸化学研究史 二、核酸的骨架结构 三、核酸的化学组成、分类、分布及功能 四、核酸的碱基结构 五、核苷和核苷酸 六、修饰性碱基(核苷) 七、核酸的理化性质 八、核酸的一级结构 九、DNA的二级结构双螺旋结构及其特性 十、DNA的三级结构-DNA拓扑学 核酸的分离纯化及测定 十二、核酸一级结构的测定 DNA的变性与复性 十四、分子杂交及PCR技术 十五、DNA重组技术的基础 十六、RNA的结构与特性 1、mRNA的结构特征及真核生物mRNA的剪接 2、rRNA的种类及核糖体 3、tRNA的结构特征 4、RNA的加工类型 十七、其他功能性小RNA 教学要求 1.了解核酸化学的研究历史、掌握mRNA、tRNA和rRNA的研究历史 2.掌握DNA及RNA的概念、组成及结构特征。 3.掌握DNA双螺旋结构及物理参数,了解核酸三级结构 4.掌握DNA序列测定方法 5.掌握核酸限制性内切酶 6.掌握DNA变性和复性的条件、特征、影响因素及其应用 7.掌握cot曲线及分子杂交的概念和应用 8.掌握PCR反应的原理和实验方法 9.掌握RNA分子的结构特征、理化性质、空间结构特点,了解内含子及其作用。 10 掌握RNA的功能 掌握中心法则及其内容。 12.理解和掌握RNA加工及其作用。 第十章、糖与糖生物化学 糖与糖生物化学(6学时) 教学内容 糖的世界 糖的定义 糖的研究简史
1． 掌握酶的定义、化学本质、研究简史和酶的分类与命名。 2． 掌握酶反应的化学变化、酶反应初速度与底物浓度的关系—米氏方程、米氏方程的 推导和计算、米氏方程的意义。 3． 掌握三种酶催化反应的抑制和抑制机制及各种抑制条件酶反应米氏常数的推导。 4． 掌握温度及pH等对酶活性的影响。 5． 了解同工酶的概念及研究方法。 6． 了解RNA酶的概念。 7． 了解抗体酶的概念。 8． 理解酶催化反应的机制。 第九章、核酸化学 核酸化学（8学时） 教学内容 一、核酸化学研究史 二、核酸的骨架结构 三、核酸的化学组成、分类、分布及功能 四、核酸的碱基结构 五、核苷和核苷酸 六、修饰性碱基（核苷） 七、核酸的理化性质 八、核酸的一级结构 九、DNA的二级结构-双螺旋结构及其特性 十、DNA的三级结构-DNA拓扑学 十一、核酸的分离纯化及测定 十二、核酸一级结构的测定 十三、DNA的变性与复性 十四、分子杂交及PCR技术 十五、DNA重组技术的基础 十六、RNA的结构与特性 1、 mRNA的结构特征及真核生物mRNA的剪接 2、 rRNA的种类及核糖体 3、 tRNA的结构特征 4、 RNA的加工类型 十七、其他功能性小RNA 教学要求 1． 了解核酸化学的研究历史、掌握mRNA、tRNA和rRNA的研究历史。 2． 掌握DNA及RNA的概念、组成及结构特征。 3． 掌握DNA双螺旋结构及物理参数，了解核酸三级结构。 4． 掌握DNA序列测定方法。 5． 掌握核酸限制性内切酶。 6． 掌握DNA变性和复性的条件、特征、影响因素及其应用。 7． 掌握cot曲线及分子杂交的概念和应用。 8． 掌握PCR反应的原理和实验方法。 9． 掌握RNA分子的结构特征、理化性质、空间结构特点，了解内含子及其作用。 10． 掌握RNA的功能。 11． 掌握中心法则及其内容。 12． 理解和掌握RNA加工及其作用。 第十章、糖与糖生物化学 糖与糖生物化学（6学时） 教学内容 一、糖的世界 二、糖的定义 三、糖的研究简史