安徽医科大学基础医学院：《生物化学》课程教学资源（教学大纲，110学时）

《生物化学》课程教学大纲 (理论学时：110学时) 使用教材： 生物化学（第6版）》 (普通高教“十五”国家级规划教材) 生物化学是从分子水平研究生命活动的一门学科。长期以来，科学家们一直努力去揭示生命活 动的奥秘。特别是十九世纪后期，借助生物学、化学、物理学及数学等学科的技术方法，生物化学 取得了突飞猛进的发展。经历了一个多世纪的发展，生物化学已经建立了该领域的研究对象：细 胞、生命活动的过程、个体的生长、发育和繁殖。医学生物化学是以人体及与人类生命活动相关的 生物为对象，试图阐明人类生命活动的奥秘。因此医学生物化学已成为医学基础学科中的先进领 域，为其它多种学科发展的必不可少的核心。生物化学作为一个边缘学科正向生物学、遗传学、免 疫学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。为了更好地认识生命，研究生命，探索生命 的奥秘，在分子水平上解决疾病的预防、诊断、治疗等问题，学好生物化学这门课程就显得更加重 要。 近年来，生物化学的发展突飞猛进，生物化学的研究内容己从五十年代的新陈代谢为中心转移 到分子生物学为重点。为了适应当今医学基础各学科及临床医学的需要，除了解与医学有关的物质 代谢，如糖代谢、脂代谢等能量代谢之外，更重要的是学好分子生物学的基本理论如核酸、蛋白等 生物大分子的结构和功能，代谢调节机制及基因表达调控等，同时联系临床的常见疾病，重点在分 子水平上认识其病因，加深对其治疗原理的理解。当然对于不同的专业应有不同的要求和侧重。作 为基础医学专业的学生，其培养的目的主要是作为教学和科研服务，因此对于这个专业的学生不仅 要求系统掌握生物化学的基本理论而且液同时要求较好地掌握生物化学的基本技术。 本大纲正是从上述目的出发，在要求学生了解经典的物质代谢途径的基础上，进一步学好分子 生物学的基本知识，同时掌握生物化学基本技术和分子生物学常见的技术，使学生们着重联系生命 现象及临床医学进行学习，为从事临床医学打下深厚的基础。 绪 论 一、目的要求 介绍生物化学的发展简史，了解生物化学研究的基本内容及在医学中的重要地位。 二、主要内容 生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命的本质。生物化学 主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。人们 通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子结构、功能及基因结构、表达与调控的内容称为分子生 物学。 (一)生物化学的发展简史 1.生物化学初期阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成 成分以及生物体的分泌物和排泄物

《生物化学》课程教学大纲 （理论学时：110学时） 使用教材： 生物化学（第6版） （普通高教“十五”国家级规划教材） 生物化学是从分子水平研究生命活动的一门学科。长期以来，科学家们一直努力去揭示生命活 动的奥秘。特别是十九世纪后期，借助生物学、化学、物理学及数学等学科的技术方法，生物化学 取得了突飞猛进的发展。经历了一个多世纪的发展，生物化学已经建立了该领域的研究对象：细 胞、生命活动的过程、个体的生长、发育和繁殖。医学生物化学是以人体及与人类生命活动相关的 生物为对象，试图阐明人类生命活动的奥秘。因此医学生物化学已成为医学基础学科中的先进领 域，为其它多种学科发展的必不可少的核心。生物化学作为一个边缘学科正向生物学、遗传学、免 疫学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。为了更好地认识生命，研究生命，探索生命 的奥秘，在分子水平上解决疾病的预防、诊断、治疗等问题，学好生物化学这门课程就显得更加重 要。 近年来，生物化学的发展突飞猛进，生物化学的研究内容已从五十年代的新陈代谢为中心转移 到分子生物学为重点。为了适应当今医学基础各学科及临床医学的需要，除了解与医学有关的物质 代谢，如糖代谢、脂代谢等能量代谢之外，更重要的是学好分子生物学的基本理论如核酸、蛋白等 生物大分子的结构和功能，代谢调节机制及基因表达调控等，同时联系临床的常见疾病，重点在分 子水平上认识其病因，加深对其治疗原理的理解。当然对于不同的专业应有不同的要求和侧重。作 为基础医学专业的学生，其培养的目的主要是作为教学和科研服务，因此对于这个专业的学生不仅 要求系统掌握生物化学的基本理论而且液同时要求较好地掌握生物化学的基本技术。 本大纲正是从上述目的出发，在要求学生了解经典的物质代谢途径的基础上，进一步学好分子 生物学的基本知识，同时掌握生物化学基本技术和分子生物学常见的技术，使学生们着重联系生命 现象及临床医学进行学习，为从事临床医学打下深厚的基础。 绪 论 一、目的要求 介绍生物化学的发展简史，了解生物化学研究的基本内容及在医学中的重要地位。 二、主要内容 生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命的本质。生物化学 主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。人们 通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子结构、功能及基因结构、表达与调控的内容称为分子生 物学。 （一）生物化学的发展简史 1．生物化学初期阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成 成分以及生物体的分泌物和排泄物

2.生物化学蓬勃发展阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生 物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的 关系，从1953年至今。以1953年，Watson和Crick提出DNA的双螺旋结构模型为重要标志，生物化学 的发展进入分子生物学阶段。 (二)生物化学研究的主要内容包括： 1.生物分子的结构和功能 2.物质代谢及其调节 3.基因信息传递及其调控。 (三)生物化学与医学的发展密切相关，相互促进 医学生物化学主要研究人体的生物化学，它既是生物化学，也是医学的重要组成部分。 可以揭示疾病的发病机理。如对肿瘤的发病机理的研究，揭示了癌基因的存在。帮助疾病的诊 断，如对肝功能的生化检查和寻找疾病治疗的方法。 三、学时安排 1学时 第一章 蛋白质的结构与功能 一、目的要求 (一)掌握：1.蛋白质的基本组成单位。 2.蛋白质各级结构的基本概念、结构特点和维系键。 3.蛋白质重要的理化性质（两性解离、沉淀、变性）。 4.蛋白质分离纯化常用方法的基本原理： (二)熟悉：蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系。 (三)了解：多肽链中氨基酸序列分析及空间结构测定的方法。 二、主要内容 蛋白质的基本组成单位是α一氨基酸，有0种。氨基酸属于两性电解质，在溶液的pH等于其pI 时，氨基酸呈兼性离子。氨基酸的常见理化性质：茚三酮反映、芳香族氨基酸的紫外吸收等。氨基 酸可通过肽键相连而成肽。小于10个氨基酸组成的肽称为寡肽，反之则称为多肽。 蛋白质结构分为一级、二级、三级和四级结构四个层次。蛋白质一级结构是指蛋白质分子中氨 基酸自N端至C端的排列顺序，即氨基酸序列，其连接键为肽键，还包括二硫键。形成肽键的6个原子 处于同一平面，构成所谓的肽单元。二级、三级和四级结构研究蛋白质的空间构象，分层次阐述蛋 白质的三维立体结构。二级结构是指蛋白质主链局部的空间结构，不涉及氨基酸残基侧链构象。主 要为α一螺旋、B一折叠、B一转角和无规卷曲，以氢键维持其稳定性。在蛋白质中，存在二个或 三个具有二级结构的肽段所形成的特殊空间构象，称为模体，发挥着特殊的生物学功能。三级结构 是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。三级结构的形成和稳定主要靠次级键。一些蛋 白质的三级结构可形成]个或数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域。蛋白质天然构象 的正确形成依赖分子伴侣的作用。四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合，也主要靠次级键维系。 一级结构是空间构象的基础，空间构象是功能的基础。一级结构相似的蛋白质，其空间构象及 功能也相近。若蛋白质的一级结构发生改变则影响其正常功能，引起的疾病称为分子病。 蛋白质空间构象与功能有着密切的关系。空间构象发生改变，可导致其理化性质改变和生物活 性丧失。蛋白质发生变性后，只要其一级结构未遭破坏，仍可在一定条件下复性，恢复原有的空间 构象和功能

2．生物化学蓬勃发展阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生 物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的 关系，从1953年至今。以1953年，Watson和Crick提出DNA的双螺旋结构模型为重要标志，生物化学 的发展进入分子生物学阶段。 （二）生物化学研究的主要内容包括： 1．生物分子的结构和功能          2．物质代谢及其调节 3．基因信息传递及其调控。 （三）生物化学与医学的发展密切相关，相互促进 医学生物化学主要研究人体的生物化学，它既是生物化学，也是医学的重要组成部分。 可以揭示疾病的发病机理。如对肿瘤的发病机理的研究，揭示了癌基因的存在。帮助疾病的诊 断，如对肝功能的生化检查和寻找疾病治疗的方法。 三、学时安排         1学时 第一章 蛋白质的结构与功能 一、目的要求 （一）掌握：1．蛋白质的基本组成单位。 2．蛋白质各级结构的基本概念、结构特点和维系键。 3．蛋白质重要的理化性质（两性解离、沉淀、变性）。 4．蛋白质分离纯化常用方法的基本原理； （二）熟悉：蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系。 （三）了解：多肽链中氨基酸序列分析及空间结构测定的方法。 二、主要内容 蛋白质的基本组成单位是α－氨基酸，有20种。氨基酸属于两性电解质，在溶液的pH等于其pI 时，氨基酸呈兼性离子。氨基酸的常见理化性质：茚三酮反映、芳香族氨基酸的紫外吸收等。氨基 酸可通过肽键相连而成肽。小于 10个氨基酸组成的肽称为寡肽，反之则称为多肽。 蛋白质结构分为一级、二级、三级和四级结构四个层次。蛋白质一级结构是指蛋白质分子中氨 基酸自N端至C端的排列顺序，即氨基酸序列，其连接键为肽键，还包括二硫键。形成肽键的6个原子 处于同一平面，构成所谓的肽单元。二级、三级和四级结构研究蛋白质的空间构象，分层次阐述蛋 白质的三维立体结构。二级结构是指蛋白质主链局部的空间结构，不涉及氨基酸残基侧链构象。主 要为α－螺旋、β－折叠、β－转角和无规卷曲，以氢键维持其稳定性。在蛋白质中，存在二个或 三个具有二级结构的肽段所形成的特殊空间构象，称为模体，发挥着特殊的生物学功能。三级结构 是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。三级结构的形成和稳定主要靠次级键。一些蛋 白质的三级结构可形成1个或数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域。蛋白质天然构象 的正确形成依赖分子伴侣的作用。四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合，也主要靠次级键维系。 一级结构是空间构象的基础，空间构象是功能的基础。一级结构相似的蛋白质，其空间构象及 功能也相近。若蛋白质的一级结构发生改变则影响其正常功能，引起的疾病称为分子病。 蛋白质空间构象与功能有着密切的关系。空间构象发生改变，可导致其理化性质改变和生物活 性丧失。蛋白质发生变性后，只要其一级结构未遭破坏，仍可在一定条件下复性，恢复原有的空间 构象和功能

蛋白质具有两性解离的特点；在理化因素作用下可以发生变性；变性的蛋白质在去处变性因素 后有时可以恢复其天然构象：蛋白质是胶体分子，因此溶解于水的两个要素是水化膜和同种电荷间 的排斥作用，破坏这两个因素会使蛋白质从其溶液中析出称为沉淀。沉淀的蛋白质不一定变性。此 外蛋白质有紫外吸收、茚三酮反应、双缩脲反应等 分离纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构和功能的先决条件。通常利用蛋白质的理化性质，采取 不损伤蛋白质结构和功能的物理方法来纯化蛋白质。常用的方法有：蛋白质的沉淀（盐析）、离 心、分子筛层析、层析、电泳技术等 1.重点内容： (1)蛋白质的基本结构和空间结构的特点。 (2)蛋白质的结构与功能和理化性质的关系。 2.难点内容： 多肽链中氨基酸序列分析及空间结构测定。 三、学时安排 6学时 第二章 核酸的结构与功能 一、目的要求 (一)掌握：1.核酸的基本组成成份、基本组成单位及各级结构的维系键。 2.核酸(B-DNA,mRNA,tRNA,rRNA)的各级结构特点。 3.核酸重要的理化性质（变性、复性、紫外吸收及相关概念）。 (二)熟悉：分子杂交的应用：核酸酶与核酶。 (三)了解：DNA结构多样性；DNA是一个动态分子；真核生物染色体的结构及其它小分子RNA的种 类与功能。 二、主要内容 天然存在的核酸包括DNA和RNA。核酸的基本组成成分是碱基、戊糖和磷酸，基本组成单位是核 苷酸。核酸的一级结构指DNA和RNA的核苷酸排列顺序，也称为碱基序列。DNA分子中的戊糖为脱氧核 糖、碱基成分为A、G、C、T,RNA分子中为戊糖为核糖、碱基成分为A、G、C、U。 DNA的二级结构为由两条反向平行的多聚核苷酸链组成的右手螺旋结构，双螺旋的稳定横向靠氢 键维系，纵向则靠碱基堆积力维系，两条链的碱基之间以氢键相连，A与T配对，AT之间形成两个 氢键；G与C配对，GC之间形成三个氢键。DNA在双螺旋结构基础上在细胞内进一步折叠为超螺旋结 构，并在蛋白质参与下构成核小体，并进一步折叠将DNA紧密压缩于染色体中。 DNA的基本功能是作为生物遗传信息复制的模板，是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活 动的基础。 RNA以单链为主，主要包括(1)mRNA:结构特点是含有5'端帽子结构和3'端的多聚A尾。功能是 作为蛋白质合成的摸板。(2)tRNA:以含有稀有碱基为特点，具有三叶草型二级结构和倒L型三级 结构。功能是运载氨基酸。(3)rRNA:与蛋白质共同组成蛋白质合成的场所--一核蛋白体。（4) 具有催化作用的RNA称为核酶。 DNA变性是指在理化因素作用下，DNA分子中双链分开成单链的过程。复性是去除变性因素后， 分开的单链分子按照碱基互补配对原则重新形成双链的过程。DNA在热变性过程中紫外光吸收值逐渐 增加，达到最大值50%时的温度成为解链温度(Tm),其值大小与G+C含量成正比

蛋白质具有两性解离的特点；在理化因素作用下可以发生变性；变性的蛋白质在去处变性因素 后有时可以恢复其天然构象；蛋白质是胶体分子，因此溶解于水的两个要素是水化膜和同种电荷间 的排斥作用，破坏这两个因素会使蛋白质从其溶液中析出称为沉淀。沉淀的蛋白质不一定变性。此 外蛋白质有紫外吸收、茚三酮反应、双缩脲反应等 分离纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构和功能的先决条件。通常利用蛋白质的理化性质，采取 不损伤蛋白质结构和功能的物理方法来纯化蛋白质。常用的方法有：蛋白质的沉淀（盐析）、离 心、分子筛层析、层析、电泳技术等 1．重点内容： （1）蛋白质的基本结构和空间结构的特点。 （2）蛋白质的结构与功能和理化性质的关系。 2．难点内容： 多肽链中氨基酸序列分析及空间结构测定。 三、学时安排 6学时 第二章 核酸的结构与功能 一、目的要求 （一）掌握：1．核酸的基本组成成份、基本组成单位及各级结构的维系键。 2．核酸（B-DNA，mRNA，tRNA，rRNA）的各级结构特点。 3．核酸重要的理化性质（变性、复性、紫外吸收及相关概念）。 （二）熟悉： 分子杂交的应用；核酸酶与核酶。 （三）了解： DNA结构多样性；DNA是一个动态分子；真核生物染色体的结构及其它小分子RNA的种 类与功能。 二、主要内容 天然存在的核酸包括DNA和RNA。核酸的基本组成成分是碱基、戊糖和磷酸，基本组成单位是核 苷酸。核酸的一级结构指DNA和RNA的核苷酸排列顺序，也称为碱基序列。DNA分子中的戊糖为脱氧核 糖、碱基成分为A、G、C、T，RNA分子中为戊糖为核糖、碱基成分为A、G、C、U。 DNA的二级结构为由两条反向平行的多聚核苷酸链组成的右手螺旋结构，双螺旋的稳定横向靠氢 键维系，纵向则靠碱基堆积力维系，两条链的碱基之间以氢键相连， A与T配对，AT之间形成两个 氢键；G与C配对，GC之间形成三个氢键。DNA在双螺旋结构基础上在细胞内进一步折叠为超螺旋结 构，并在蛋白质参与下构成核小体，并进一步折叠将DNA紧密压缩于染色体中。 DNA的基本功能是作为生物遗传信息复制的模板，是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活 动的基础。 RNA以单链为主，主要包括（1）mRNA：结构特点是含有5´端帽子结构和3´端的多聚A尾。功能是 作为蛋白质合成的摸板。（2）tRNA：以含有稀有碱基为特点，具有三叶草型二级结构和倒L型三级 结构。功能是运载氨基酸。（3）rRNA：与蛋白质共同组成蛋白质合成的场所----核蛋白体。（4） 具有催化作用的RNA称为核酶。 DNA变性是指在理化因素作用下，DNA分子中双链分开成单链的过程。复性是去除变性因素后， 分开的单链分子按照碱基互补配对原则重新形成双链的过程。DNA在热变性过程中紫外光吸收值逐渐 增加，达到最大值50%时的温度成为解链温度（Tm），其值大小与G+C含量成正比

核酸酶是水解核酸的酶，分为DNA酶和RNA酶。按作用部位不同，又分为核酸外切酶和核酸内切 酶。具有严格序列依赖性的核酸内切酶称为限制性内切酶。 1.重点内容： (1)各类核酸结构特点以及与其功能的关系。 (2)核酸的理化性质：变性、复性、紫外吸收性质。 2.难点内容： DNA结构多样性，分子杂交的应用。 三、学时安排 5学时 第三章 酶 一、目的要求 (一)掌握：1.酶的分子组成。 2.酶的活性中心。 3.底物浓度、抑制剂对酶促反应速度的影响。 4.酶活性的调节。 5.温度、pH和激活剂对酶促反应速度的影响 (二)熟悉：酶促反应机制；酶与医学的关系。 (三)了解：酶的命名与分类。 二、主要内容 酶是由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。酶分为单纯酶和结合酶，后者包 括蛋白质和非蛋白质辅助因子。酶蛋白决定酶促反应的特异性，辅助因子决定酶促反应的性质。许 多B族维生素参与辅酶或辅基分子的组成。 酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空 间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。酶促反应 具有高效性、高度特异性和可调节性。 酶促反应动力学研究影响酶促反应速度的各种因素，包括底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制 剂、和激活剂等。底物浓度对反应速度的影响可用米氏方程式表示： V=Vmax·[S]/(Km+[S]) K为米氏常数，等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度，可近似反映酶和底物的亲和力（成 反比)。酶促反应在最适H和最适温度时活性最高。酶的抑制作用包括不可逆性抑制与可逆性抑制 两种。可逆性抑制中，竞争性抑制作用的表观K值增大，Vmax不变；非竞争性抑制作用的Km值不变， Vmax,减小，反竞争性抑制作用的Kn值和Vmax均减小。 机体对酶的活性调节是调节代谢的重要途径之一。体内有些酶以无活性的酶原形式存在，只 有在需要发挥作用时才转化为有活性的酶：针对代谢途径中的关键酶的活性可有变构调节和共价修 饰调节两种方式，是体内快速调节酶活性的重要方式。同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的 分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同 一基因转录生成的不同RNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。同工酶在不同的组织与细胞中具有不 同的代谢特点。 酶可以分为六大类：氧化还原酶、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类。酶 的名称包括系统名称和推荐名称

核酸酶是水解核酸的酶，分为DNA酶和RNA酶。按作用部位不同，又分为核酸外切酶和核酸内切 酶。具有严格序列依赖性的核酸内切酶称为限制性内切酶。 1．重点内容： （1）各类核酸结构特点以及与其功能的关系。 （2）核酸的理化性质：变性、复性、紫外吸收性质。 2．难点内容： DNA结构多样性，分子杂交的应用。 三、学时安排 5学时 第三章    酶 一、目的要求 （一）掌握：1．酶的分子组成。 2．酶的活性中心。 3．底物浓度、抑制剂对酶促反应速度的影响。 4．酶活性的调节。 5．温度、pH和激活剂对酶促反应速度的影响 （二）熟悉：酶促反应机制；酶与医学的关系。 （三）了解：酶的命名与分类。 二、主要内容 酶是由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。酶分为单纯酶和结合酶，后者包 括蛋白质和非蛋白质辅助因子。酶蛋白决定酶促反应的特异性，辅助因子决定酶促反应的性质。许 多B族维生素参与辅酶或辅基分子的组成。 酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空 间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。酶促反应 具有高效性、高度特异性和可调节性。    酶促反应动力学研究影响酶促反应速度的各种因素，包括底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制 剂、和激活剂等。底物浓度对反应速度的影响可用米氏方程式表示： V=Vmax·[S]/(Km+[S]) Km为米氏常数，等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度，可近似反映酶和底物的亲和力（成 反比）。酶促反应在最适pH和最适温度时活性最高。酶的抑制作用包括不可逆性抑制与可逆性抑制 两种。可逆性抑制中，竞争性抑制作用的表观Km值增大，Vmax不变；非竞争性抑制作用的Km值不变， Vmax，减小，反竞争性抑制作用的Km值和Vmax均减小。    机体对酶的活性调节是调节代谢的重要途径之一。体内有些酶以无活性的酶原形式存在，只 有在需要发挥作用时才转化为有活性的酶；针对代谢途径中的关键酶的活性可有变构调节和共价修 饰调节两种方式，是体内快速调节酶活性的重要方式。同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的 分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同 一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。同工酶在不同的组织与细胞中具有不 同的代谢特点。 酶可以分为六大类：氧化还原酶、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类。酶 的名称包括系统名称和推荐名称

酶与医学的关系十分密切。酶与疾病的发生、发展密切相关，酶可以作为试剂和药物用于疾病 的诊断和治疗。 1.重点内容： (1)酶的结构与功能。 (2)底物浓度、抑制剂对酶促反应速度的影响。 2.难点内容： 酶的调节。 三、学时安排 6学时 第四章 糖代谢 一、目的要求 (一)掌握：1.糖代谢（包括分解代谢与合成代谢）各途径的细胞定位、关键酶（限速酶）、反 应特点及生理意义。 2.糖有氧氧化的基本过程及三羧酸循环的意义。 3.血糖的来源与去路以及激素对血糖水平的调节。 (二)熟悉：熟悉各代谢途径的基本过程及相互联系。 (三)了解：各代谢途径的调节。 二、主要内容 糖最主要生物学功能是在机体代谢中提供能量。 糖代谢主要指葡萄糖在体内的复杂代谢过程，包括分解代谢与合成代谢。其分解代谢途径 主要有糖酵解、糖的有氧氧化及磷酸戊糖途径；合成代谢包括糖原合成和糖异生。 糖酵解是在不需氧情况下，葡萄糖生成乳酸的反应过程。细胞定位是胞浆。关键酶是己糖 激酶或葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。糖酵解的生理意义在于迅速提供能量，1分子 葡萄糖经糖酵解可净生成2分子ATP。 糖的有氧氧化是指葡萄糖在有氧条件下彻底氧化生成水和C02的反应过程，是糖氧化供能的 主要方式。细胞定位包括胞浆和线粒体。其反应过程分为三个阶段：（一）葡萄糖→丙酮酸： (二)丙酮酸→乙酰CoA:(三)乙酰CoA彻底氧化（三羧酸循环和氧化磷酸化）。三羧酸循环的生 理意义在于：①是三大营养素的最终代谢通路；②是三大营养素相互转变的联系枢纽；③为其他合 成代谢提供前体物质：④为氧化磷酸化提供还原当量。1分子乙酰CoA经三羧酸循环运转一周的产物 为2分子CO2、3分子NADH+H、1分子FADH2和1分子GTP。NADH+H和FADH2经氧化磷酸化生成ATP及H20。 1分子乙酰C0A经三羧酸循环和氧化磷酸化后共生成12分子ATP。糖有氧氧化的关键酶包括6-磷酸果糖 激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶或葡萄糖激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二 酸脱氢酶和柠檬酸合酶。 葡萄糖通过磷酸戊糖途径代谢可产生磷酸核糖和NADPH+-H。磷酸核糖是合成核苷酸的重要 原料。NADPH-+H作为供氢体参与多种代谢反应。磷酸戊糖途径在胞浆中进行，其关键酶是6-磷酸葡 萄糖脱氢酶。 肝和肌肉是储存糖原的主要组织。糖原分解习惯上是指肝糖原分解成为葡萄糖，这是血糖的 重要来源。由于肌组织中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，肌糖原不能分解成葡萄糖，只能进行糖酵解或有氧 氧化。糖原合成与分解的关键酶分别为糖原合酶及磷酸化酶

酶与医学的关系十分密切。酶与疾病的发生、发展密切相关，酶可以作为试剂和药物用于疾病 的诊断和治疗。 1．重点内容： （1）酶的结构与功能。 （2）底物浓度、抑制剂对酶促反应速度的影响。 2．难点内容： 酶的调节。 三、学时安排 6学时 第四章 糖代谢 一、目的要求 （一）掌握： 1．糖代谢（包括分解代谢与合成代谢）各途径的细胞定位、关键酶（限速酶）、反 应特点及生理意义。 2．糖有氧氧化的基本过程及三羧酸循环的意义。 3．血糖的来源与去路以及激素对血糖水平的调节。 （二）熟悉：熟悉各代谢途径的基本过程及相互联系。 （三）了解：各代谢途径的调节。 二、主要内容 糖最主要生物学功能是在机体代谢中提供能量。     糖代谢主要指葡萄糖在体内的复杂代谢过程，包括分解代谢与合成代谢。其分解代谢途径 主要有糖酵解、糖的有氧氧化及磷酸戊糖途径；合成代谢包括糖原合成和糖异生。     糖酵解是在不需氧情况下，葡萄糖生成乳酸的反应过程。细胞定位是胞浆。关键酶是己糖 激酶或葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。糖酵解的生理意义在于迅速提供能量，1分子 葡萄糖经糖酵解可净生成2分子ATP。     糖的有氧氧化是指葡萄糖在有氧条件下彻底氧化生成水和CO2的反应过程，是糖氧化供能的 主要方式。细胞定位包括胞浆和线粒体。其反应过程分为三个阶段：（一）葡萄糖→丙酮酸； （二）丙酮酸→乙酰CoA；（三）乙酰CoA彻底氧化（三羧酸循环和氧化磷酸化）。三羧酸循环的生 理意义在于：①是三大营养素的最终代谢通路；②是三大营养素相互转变的联系枢纽；③为其他合 成代谢提供前体物质；④为氧化磷酸化提供还原当量。1分子乙酰CoA经三羧酸循环运转一周的产物 为2分子CO2、3分子NADH+H+、1分子FADH2和1分子GTP。NADH+H+和FADH2经氧化磷酸化生成ATP及H2O。 1分子乙酰CoA经三羧酸循环和氧化磷酸化后共生成12分子ATP。糖有氧氧化的关键酶包括6-磷酸果糖 激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶或葡萄糖激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二 酸脱氢酶和柠檬酸合酶。     葡萄糖通过磷酸戊糖途径代谢可产生磷酸核糖和NADPH+H+。磷酸核糖是合成核苷酸的重要 原料。NADPH+H+作为供氢体参与多种代谢反应。磷酸戊糖途径在胞浆中进行，其关键酶是6-磷酸葡 萄糖脱氢酶。 肝和肌肉是储存糖原的主要组织。糖原分解习惯上是指肝糖原分解成为葡萄糖，这是血糖的 重要来源。由于肌组织中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，肌糖原不能分解成葡萄糖，只能进行糖酵解或有氧 氧化。糖原合成与分解的关键酶分别为糖原合酶及磷酸化酶