酶的活性不仅与一级结构相关，并且与空间结构紧密相关。组成活性中心的必需基 团在一级结构上可以相差很远，甚至不在同一多肽链上，但空间结构相距很近。酶的活 性中心借助一定的空间结构才得以维持。 2、酶活性中心的特点 (①)占酶总体积的很小一部分。 (2)活性部位与底物并非正好吻合。 (3)是一个三维实体。 (4)位于酶分子表面的裂缝或凹陷的袋里。①提高底物的有效浓度。②提供疏水 环培 (⑤)在活性中心底物与酶以较弱的次级键结合。 (6)活性中心具有柔性或可运动性。 3、活性中心的研究方法 ()化学修饰法。 2)酯切法。 (3)亲合标记法：酶的底物类似物与酶活性中心结合使酶失活。 4、酶原的激活： 没有活性的酶的前体称为酶原。酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。这 个过程实质上是酶活性部位形成和暴露的过程。是酶原被修饰时形成了正确的分子构象 和活性中心，由此可见酶分子的特定结构和酶的活性中心的形成是酶分子具有催化活性 的基木保证 在组织细胞中，某些酶以酶原的形式存在，避免细胞对自身消化，并使酶在特定部 位和环境发挥作用。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有 活性的酶，发挥其催化作用。 例如，胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶等，在它们初分泌时都是以无活性的酶 原形式存在，在某些因素参与下，转化为相应的酶。 胰蛋白酶原进入小肠后，在C2+存在下受肠激酶的激活，第6位赖氨酸与第7位异 亮氨酸残基之间的肽键被切断，水解掉一个六肽，分子构象发生改变，形成酶活性部位， 从而成为有催化活性的胰蛋白酶。 第三节酶的作用机制 一、酶的催化作用与分子活化能 化学反应自由能方程式：△G=△HT△S (4G是总自由能的变化，4H是总热能的变化，4S是熵的变化) 当4G>0,反应不能自发进行。 当4G<0,反应能自发进行。 活化能：分子由常态转变为活化状态所需的能量。是指在一定温度下，Imol反应 物全部进入活化状态所需的自由能
酶的活性不仅与一级结构相关，并且与空间结构紧密相关。组成活性中心的必需基 团在一级结构上可以相差很远，甚至不在同一多肽链上，但空间结构相距很近。酶的活 性中心借助一定的空间结构才得以维持。 2、酶活性中心的特点 (1) 占酶总体积的很小一部分。 (2) 活性部位与底物并非正好吻合。 (3) 是一个三维实体。 (4) 位于酶分子表面的裂缝或凹陷的袋里。○1 提高底物的有效浓度。○2 提供疏水 环境。 (5) 在活性中心底物与酶以较弱的次级键结合。 (6) 活性中心具有柔性或可运动性。 3、活性中心的研究方法 (1) 化学修饰法。 (2) 酶切法。 (3) 亲合标记法：酶的底物类似物与酶活性中心结合使酶失活。 4、酶原的激活： 没有活性的酶的前体称为酶原。酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。这 个过程实质上是酶活性部位形成和暴露的过程。是酶原被修饰时形成了正确的分子构象 和活性中心，由此可见酶分子的特定结构和酶的活性中心的形成是酶分子具有催化活性 的基本保证。 在组织细胞中，某些酶以酶原的形式存在，避免细胞对自身消化，并使酶在特定部 位和环境发挥作用。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有 活性的酶，发挥其催化作用。 例如，胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶等，在它们初分泌时都是以无活性的酶 原形式存在，在某些因素参与下，转化为相应的酶。 胰蛋白酶原进入小肠后，在 Ca2+存在下受肠激酶的激活，第 6 位赖氨酸与第 7 位异 亮氨酸残基之间的肽键被切断，水解掉一个六肽，分子构象发生改变，形成酶活性部位， 从而成为有催化活性的胰蛋白酶。 第三节 酶的作用机制 一、酶的催化作用与分子活化能 化学反应自由能方程式：ΔG =ΔH -TΔS （ΔG 是总自由能的变化， ΔH 是总热能的变化，ΔS 是熵的变化） 当ΔG＞0，反应不能自发进行。 当ΔG＜0，反应能自发进行。 活化能：分子由常态转变为活化状态所需的能量。是指在一定温度下，1mol 反应 物全部进入活化状态所需的自由能
促使化学反应进行的途径： 1.用加热或光照给反应体系提供能量。 2.使用催化剂降低反应活化能。 酶和一般催化剂的作用就是降低化学反应所需的活化能，从而使活化分子数增多， 反应速度加快。 二、中间产物学说 酶的中间产物学说是由Brown(1902)和Heni(1903)提出的。其学说主要认为 酶的高效催化效率是由于酶首先与底物结合，生成不稳定的中间产物 >在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶一底物中间复合物。当底物分子在 酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E+S=E-S→P+E >许多实验事实证明了E一S复合物的存在。E一S复合物形成的速率与酶和底物 的性质有关。 三、酶作用的机制 1、邻近与定向效应： 酶与底物结合成中间产物过程中，底物分子从稀溶液中密集到活性中心区，并使活 性中心的催化基团与底物的反应基团之间正确定向排列所产生的效应。在酶促反应中， 底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于 提高反应速度：另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使 底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专 一性特点 2、“张力和“形变”： 酶与底物的结合，不仅酶分子发生构象变化，同样底物分子也会发生扭曲变形，使 底物分子的某些键的键能减弱，扭曲变形，降低了反应活化能。 3、共价催化： >酶通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高 反应速度的过程，称为共价催化。 酶中参与共价催化的基团主要包括Hs的咪唑基，Cys的硫基，Asp的羧基， Ser的羟基等。 >某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。 亲核催化：酶分子中具有非共用电子对的亲核基团进攻底物分子中具有部分正电性的原 子，并与之作用形成共价键而产生不稳定的过渡态中间物，活化能降低。 亲电催化：亲核催化的相反过程。酶蛋白分子中的亲电基团(Z2+、NH+等)攻击底物 分子中富含电子或带部分负电荷的原子而形成过渡态中间物。 4、酸碱催化：
促使化学反应进行的途径： 1. 用加热或光照给反应体系提供能量。 2. 使用催化剂降低反应活化能。 酶和一般催化剂的作用就是降低化学反应所需的活化能，从而使活化分子数增多， 反应速度加快。 二、中间产物学说 酶的中间产物学说是由 Brown（1902）和 Henri（1903）提出的。其学说主要认为 酶的高效催化效率是由于酶首先与底物结合，生成不稳定的中间产物 ➢ 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在 酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S → P + E ➢ 许多实验事实证明了 E－S 复合物的存在。E－S 复合物形成的速率与酶和底物 的性质有关。 三、酶作用的机制 1、邻近与定向效应： 酶与底物结合成中间产物过程中，底物分子从稀溶液中密集到活性中心区，并使活 性中心的催化基团与底物的反应基团之间正确定向排列所产生的效应。在酶促反应中， 底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于 提高反应速度；另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使 底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专 一性特点。 2、“张力”和“形变” ： 酶与底物的结合，不仅酶分子发生构象变化，同样底物分子也会发生扭曲变形，使 底物分子的某些键的键能减弱，扭曲变形，降低了反应活化能。 3、共价催化： ➢ 酶通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高 反应速度的过程，称为共价催化。 ➢ 酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基， Ser 的羟基等。 ➢ 某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。 亲核催化：酶分子中具有非共用电子对的亲核基团进攻底物分子中具有部分正电性的原 子，并与之作用形成共价键而产生不稳定的过渡态中间物，活化能降低。 亲电催化：亲核催化的相反过程。酶蛋白分子中的亲电基团（Zn2+、NH3+等）攻击底物 分子中富含电子或带部分负电荷的原子而形成过渡态中间物。 4、酸碱催化：