第二章蛋白质化学 第一节蛋白质概述 、蛋白质生物功能 蛋白质是生物体内最重要的物质之一,英文名称叫做 Protein,是“最原初的”、“第一重要的”意思,不论 是动物、植物,还是简单的细菌、病毒等都有蛋白质存在。它是细胞原生质的主要成分,与核酸一起共同构成 了生命的物质基础。蛋白质的重要性很早就被认识,1838年,当G.J. Mulder提出蛋白质这个名词时,他就明 确指出:在植物和动物中存在这样一种物质,毫不怀疑它是生物体中已知的最重要的物质,如果没有它,在我 们这个星球上生命则是不可能存在的。恩格斯指出:生命是蛋白质的存在方式。因此,蛋白质有着极其重要的 生物学意义 1.生物催化作用:蛋白质的一个最重要的生物学功能是作为有机体新陈代谢的催化剂——酶。几乎所 、作为结构成分:蛋白质另一个主要的生物学功能是作为有机体的结构成分,在高等动物里,胶原纤 要的细胞外结构蛋白,参与结缔组织和骨骼作为身体的支架。细胞里的片层结构,如细胞膜、线粒体 叶绿体和内质网等都是由不溶性蛋白质与脂质组成的 3.运输的功能:另一类蛋白质具有运输的功能。脊椎动物的血红蛋白和无脊椎动物中的血蓝蛋白,某 些色素蛋白如细胞色素c等起传递电子的作用 4.运动功能:某些蛋白质与生物的运动有关,如肌球蛋白( myosin)和肌动蛋白(acin)是肌肉收缩系统的 必要成分。细菌的鞭毛或纤毛蛋白也能产生类似的活动。近年来发现,在非肌肉的运动系统中普遍存在着运动 蛋白 5.储存功能:有些蛋白质具有贮藏氨基酸的功能,作为有机体及其胚胎或幼体生长发育的原料,如蛋 类中的卵清蛋白( ovalbumin)、乳类中的酪蛋白( casein)、小麦种子中的麦醇溶蛋白等 6.免疫防御:生物体防御体系中的抗体( antibody)也是蛋白质。它能识别病毒、细菌以及其他机体的 细胞,并与之相结合而排除外来物质对有机体的干扰,起到保护机体的作用。 7.代谢调控:还有一些蛋白质具有激素的功能,对生物体内的新陈代谢起调节作用。如胰岛素参与血 糖的调节,能降低血液中葡萄糖的含量 8.其它作用:近代分子生物学的研究还表明,蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等 动物的记忆、识别机构等方面都起到重要作用 蛋白质的元素组成 蛋白质是含氮的有机化合物,其含氮量占生物组织中一切含氮物质的绝大部分。氮元素是蛋白质区别于糖 和脂肪的特征性元素,根据对大多数蛋白质的氮元素分析,其氮元素的含量都相当接近,一般在15%17% 平均为16%,即100g蛋白质中含有16g氮。这是凯氏( Kedah)定氮法测定蛋白质含量的计算基础。 蛋白质含量=蛋白氮×625 式中:625—16%的倒数,每测定1g氮相当于625g的蛋白质 蛋白质除含有氮元素外,含有下述几种主要元素:C:50~55%:H:6~8%;O:20~30%;S:04% 有些蛋白质含有少量的磷,还有些蛋白质含有微量的金属元素,例如铁、铜、锰、锌等。 蛋白质的分类 蛋白质可以按不同的方法分类。作为分类的依据主要有:分子的形状或空间构象:分子的溶解性:分子的 组成情况:功能 表3-1简单蛋白质的分类 蛋白质 1.清蛋白( albumin 溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液,为饱和硫酸铵所沉淀。广泛存在于生物体内,如 血清清蛋白、乳清蛋白等 2.球蛋白( globulin) 为半饱和硫酸铵所沉淀,不溶于水而溶于稀盐溶液的称为优球蛋白( euglobulin)溶 于水的称为拟以球蛋白( pseudoglobulin)。普遍存在于生物体内,如血清球蛋白、肌球蛋白和 植物种子球蛋白等 3.谷蛋白 glutelin 不溶于水、醇及中性盐溶液,但易溶于稀酸或稀碱,如米谷蛋白( oryzenin)和麦谷蛋 4.醇溶蛋白(pol 不溶于水及无水乙醇,但溶于70%80%的乙醇中。组成上的特点是脯氨酸和酰胺较 多,非极性侧链远较极性側链多。这类蛋白质主要存在于植物种子中,如玉米醇溶蛋白 aein)、麦醇溶蛋白( gliadin等 5.组蛋白( histon) 溶于水及稀酸,但为稀氨水所沉淀。分子中组氨酸、赖氨酸较多,分子呈碱性,如 小牛胸腺组蛋白等 6.鱼精蛋白( protamine) 溶于水及稀酸,不溶于氨水。分子中呈碱性的氨基酸特别多,因此呈碱性,如鲑精 蛋自( salmin等 7.硬蛋白( scleroprotein) 不溶于水、盐、稀酸或稀碱。这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质, 如角蛋白( keratin)、胶原( collagen)、网硬蛋白 reticulin)和弹性蛋白( elastin)等 按照分子的形状或空间构象可将蛋白质分为纤维状蛋白和球状蛋白两大类。纤维状蛋白分子很不对称,形 状类似纤维。有的纤维状蛋白能溶于水,如肌肉的结构蛋白和血纤维蛋白原:有的纤维状蛋白不溶于水,如角 蛋白、丝心蛋白以及胶原蛋白等。球状蛋白质分子的形状接近球形,空间构象比纤维状蛋白复杂。球状蛋白
32 第二章 蛋白质化学 第一节 蛋白质概述 一、蛋白质生物功能 蛋白质是生物体内最重要的物质之一，英文名称叫做 Protein，是“最原初的”、“第一重要的”意思，不论 是动物、植物，还是简单的细菌、病毒等都有蛋白质存在。它是细胞原生质的主要成分，与核酸一起共同构成 了生命的物质基础。蛋白质的重要性很早就被认识，1838年，当 G. J. Mulder 提出蛋白质这个名词时，他就明 确指出：在植物和动物中存在这样一种物质，毫不怀疑它是生物体中已知的最重要的物质，如果没有它，在我 们这个星球上生命则是不可能存在的。恩格斯指出：生命是蛋白质的存在方式。因此，蛋白质有着极其重要的 生物学意义。 1．生物催化作用：蛋白质的一个最重要的生物学功能是作为有机体新陈代谢的催化剂——酶。几乎所 有的酶都是蛋白质。生物体内的各种化学反应几乎都是在相应的酶参与下进行的。 2．作为结构成分：蛋白质另一个主要的生物学功能是作为有机体的结构成分。在高等动物里，胶原纤 维是主要的细胞外结构蛋白，参与结缔组织和骨骼作为身体的支架。细胞里的片层结构，如细胞膜、线粒体、 叶绿体和内质网等都是由不溶性蛋白质与脂质组成的。 3．运输的功能：另一类蛋白质具有运输的功能。脊椎动物的血红蛋白和无脊椎动物中的血蓝蛋白，某 些色素蛋白如细胞色素 c 等起传递电子的作用。 4．运动功能：某些蛋白质与生物的运动有关，如肌球蛋白(myosin)和肌动蛋白(actin)是肌肉收缩系统的 必要成分。细菌的鞭毛或纤毛蛋白也能产生类似的活动。近年来发现，在非肌肉的运动系统中普遍存在着运动 蛋白。 5．储存功能：有些蛋白质具有贮藏氨基酸的功能，作为有机体及其胚胎或幼体生长发育的原料，如蛋 类中的卵清蛋白（ovalbumin）、乳类中的酪蛋白（casein)、小麦种子中的麦醇溶蛋白等。 6．免疫防御：生物体防御体系中的抗体（antibody）也是蛋白质。它能识别病毒、细菌以及其他机体的 细胞，并与之相结合而排除外来物质对有机体的干扰，起到保护机体的作用。 7．代谢调控：还有一些蛋白质具有激素的功能，对生物体内的新陈代谢起调节作用。如胰岛素参与血 糖的调节，能降低血液中葡萄糖的含量。 8．其它作用：近代分子生物学的研究还表明，蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等 动物的记忆、识别机构等方面都起到重要作用。 二、蛋白质的元素组成 蛋白质是含氮的有机化合物，其含氮量占生物组织中一切含氮物质的绝大部分。氮元素是蛋白质区别于糖 和脂肪的特征性元素，根据对大多数蛋白质的氮元素分析，其氮元素的含量都相当接近，一般在 15%~17％， 平均为 16％，即 100g 蛋白质中含有 16g 氮。这是凯氏(Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量的计算基础。 蛋白质含量＝蛋白氮×6 .25 式中：6 .25—16％的倒数，每测定１g 氮相当于 6 .25g 的蛋白质。 蛋白质除含有氮元素外，含有下述几种主要元素：C：50～55%； Ｈ：6～8％；Ｏ：20～30% ；Ｓ：0~4％。 有些蛋白质含有少量的磷，还有些蛋白质含有微量的金属元素，例如铁、铜、锰、锌等。 三、蛋白质的分类 蛋白质可以按不同的方法分类。作为分类的依据主要有：分子的形状或空间构象；分子的溶解性；分子的 组成情况；功能。 表 3-1 简单蛋白质的分类 蛋白质 性 质 1． 清蛋白(albumin) 2.．球蛋白(globulin) 3．谷蛋白(glutelin) 4．醇溶蛋白(prolamine) 5．组蛋白(histone) 6．鱼精蛋白(protamine) 7．硬蛋白（scleroprotein） 溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液，为饱和硫酸铵所沉淀。广泛存在于生物体内，如 血清清蛋白、乳清蛋白等 为半饱和硫酸铵所沉淀，不溶于水而溶于稀盐溶液的称为优球蛋白( euglobulin)；溶 于水的称为拟球蛋白(pseudoglobulin)。普遍存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋白和 植物种子球蛋白等 不溶于水、醇及中性盐溶液，但易溶于稀酸或稀碱，如米谷蛋白(oryzenin)和麦谷蛋 白(glutenin)等 不溶于水及无水乙醇，但溶于 70%~80%的乙醇中。组成上的特点是脯氨酸和酰胺较 多，非极性侧链远较极性侧链多。这类蛋白质主要存在于植物种子中，如玉米醇溶蛋白 (zein)、麦醇溶蛋白(gliadin)等 溶于水及稀酸，但为稀氨水所沉淀。分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性，如 小牛胸腺组蛋白等 溶于水及稀酸，不溶于氨水。分子中呈碱性的氨基酸特别多，因此呈碱性，如鲑精 蛋白(salmin)等 不溶于水、盐、稀酸或稀碱 。这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质 ， 如角蛋白（keratin)、胶原(collagen)、网硬蛋白(reticulin)和弹性蛋白(elastin)等 按照分子的形状或空间构象可将蛋白质分为纤维状蛋白和球状蛋白两大类。纤维状蛋白分子很不对称，形 状类似纤维。有的纤维状蛋白能溶于水，如肌肉的结构蛋白和血纤维蛋白原；有的纤维状蛋白不溶于水，如角 蛋白、丝心蛋白以及胶原蛋白等。球状蛋白质分子的形状接近球形，空间构象比纤维状蛋白复杂。球状蛋白
质的溶解性较好,能结晶,生物体内的蛋白质大多数属于这一类 根据分子组成情况,可将蛋白质划分为单纯蛋白和结合蛋白两类。单纯蛋白不含有非蛋白质部分。这类蛋 白质水解后的最终产物只有氨基酸。单纯蛋白质按其溶解性质的不同可分为白蛋白(或清蛋白)、球蛋白、谷蛋 白、醇溶蛋白、精蛋白、组蛋白以及硬蛋白等(表3-1)。结合蛋白是指由单纯蛋白和非蛋白成分结合而成的蛋 白质,包括核蛋白、色蛋白、磷蛋白、糖蛋白等(表32)。按照蛋白质的功能,则可划分为酶蛋白、结合蛋白、 运输蛋白、受体蛋白、调节蛋白、防御蛋白、贮存蛋白、毒蛋白等(表3-3)。 表3-2结合蛋白质的分类 1.核蛋白( nucleoprotein 辅基是核酸,如脱氧核糖核蛋白、核糖体、烟草花叶病毒等 2.脂蛋白( lipoprotein) 与脂质结合的蛋白质。脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等,如血中 的B-脂蛋白、卵黄球蛋白( lipovitellin)等 3.糖蛋白( glycoprotein)和粘蛋白 mucoprotein) 辅基成分为半乳糖、甘露糖、己糖胺、己糖醛酸、唾液酸、硫酸或 磷酸等,如卵清蛋白、γ球蛋白、血清类粘蛋白( seromucoid)等 4.磷蛋白( phosphoprotein 磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链相连,如酪 5.血红素蛋白 hemoprotein) 蛋白、胃蛋白酶等 辅基为血红素,它是卟啉类化合物,卟啉环中心含有金属,如含铁 的血红蛋白、细胞色素c,含镁的叶绿素蛋白,含铜的血蓝蛋白 6.黄素蛋白( avon 7.金属蛋白( metallog 辅基为黄素腺噤呤二核苷酸,如琥珀酸脱氢酶、D氨基酸氰化酶等 与金属直接结合的蛋白,如铁蛋白( ferritin)含铁,乙醇脱氢酶含锌黄 表3-3蛋白质按生物功能的分类 类型及举例 功能或存在 1.酶( enzymes) 核糖核酸酶( Reese) 胞色素C( cytochrome C) 木瓜蛋白酶( papain 水解多肽 2.储藏蛋白( storage protein) 麦醇溶蛋白( gliadin) 小麦的种子蛋白 米醇溶蛋白(zein) 米的种子蛋白 酪蛋白( casein) 卵清蛋白( ovalbumin) 运输蛋白( transport protein) 血红蛋白( hemoglobin) 在血液中运输O2脊椎动物) 血蓝蛋白( hemocyanin) 在血液中运输O2(无脊椎动物 肌红蛋白( myoglobin 在肌肉中运输O2 血清清蛋白( serum albumin) 在血液中运输脂肪酸 B:-脂蛋白(B- lipopro 4.收缩蛋白( contractile protein) 肌眼纤 维的静止纤维 肌动蛋白( actin) 维的移动纤维 5.保护蛋白 protective protein) 抗体( antibodies) 与异蛋白形成复合体 6.补体( complement 与抗原抗体系统形成复合体 7.结构蛋白 糖蛋白( glycoprotein) 蛋白(a- keratin) 肤、羽毛、毛发、角 胶原蛋白( 上述蛋白质的分类并不是绝对的,彼此间是有联系的。例如,组蛋白属于单纯蛋白,若它和DNA结合在 一起时,则把它们合称为核蛋白,就属于结合蛋白类 第二节氨基酸 蛋白质是一类含氮的生物大分子,结构复杂,功能多样。经酸、碱或蛋白酶处理,使蛋白质彻底水解可以 得到各种氨基酸。现在已证明氨基酸是蛋白质的基本组成单位,组成蛋白质的氨基酸共有20种。目前从各种生 物体中发现的氨基酸已有180多种,除去组成蛋白质的20种氨基酸外,其余氨基酸被称为非蛋白质氨基酸。组 成蛋白质的氨基酸称为蛋白质氨基酸 、蛋白质氨基酸的一般结构特点及其分类 氨基酸是含有氨基及羧基的有机化合物。从蛋白质水解产物中分离出来的常见的20种氨基酸除脯氨酸外, 其佘19种氨基酸在结构上的共同特点是与羧基相邻的α碳原子上都有一个氨基,因而称为α氨基酸。结构通式 如下: H C--COOH C-COO 非解离形式 两性离子形式 从结构上看,除甘氨酸外,所有α-氨基酸的α-碳原子都是不对称碳原子( asymmetric carbon)或称手性中 心,因此都具有旋光性,都能使偏振光平面向左或向右旋转,左旋通常用(一)表示,右旋通常用(+)表示
33 质的溶解性较好，能结晶，生物体内的蛋白质大多数属于这一类。 根据分子组成情况，可将蛋白质划分为单纯蛋白和结合蛋白两类。单纯蛋白不含有非蛋白质部分。这类蛋 白质水解后的最终产物只有氨基酸。单纯蛋白质按其溶解性质的不同可分为白蛋白（或清蛋白）、球蛋白、谷蛋 白、醇溶蛋白、精蛋白、组蛋白以及硬蛋白等（表 3-1）。结合蛋白是指由单纯蛋白和非蛋白成分结合而成的蛋 白质，包括核蛋白、色蛋白、磷蛋白、糖蛋白等（表 3-2）。按照蛋白质的功能，则可划分为酶蛋白、结合蛋白、 运输蛋白、受体蛋白、调节蛋白、防御蛋白、贮存蛋白、毒蛋白等（表 3-3）。 表 3-2 结合蛋白质的分类 蛋白质 性 质 1．核蛋白(nucleoprotein) 2．脂蛋白(lipoprotein) 3．糖蛋白(glycoprotein)和粘蛋白(mucoprotein) 4．磷蛋白(phosphoprotein) 5．血红素蛋白(hemoprotein) 6．黄素蛋白(flavoprotein) 7．金属蛋白(metalloprotein) 辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、烟草花叶病毒等 与脂质结合的蛋白质。脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等，如血中 的1-脂蛋白、卵黄球蛋白(lipovitellin)等 辅基成分为半乳糖、甘露糖、己糖胺、己糖醛酸、唾液酸、硫酸或 磷酸等，如卵清蛋白、-球蛋白、血清类粘蛋白(seromucoid)等 磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链相连，如酪 蛋白、胃蛋白酶等 辅基为血红素，它是卟啉类化合物，卟啉环中心含有金属，如含铁 的血红蛋白、细胞色素 c，含镁的叶绿素蛋白，含铜的血蓝蛋白 (hemocyanin)等 辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸，如琥珀酸脱氢酶、D-氨基酸氧化酶等 与金属直接结合的蛋白，如铁蛋白(ferritin)含铁,乙醇脱氢酶含锌,黄 嘌呤氧化酶含钼和铁等 表 3-3 蛋白质按生物功能的分类 类型及举例 功能或存在 1.酶(enzymes) 核糖核酸酶(Rnese) 细胞色素 C(cytochyome C) 木瓜蛋白酶(papain) 2.储藏蛋白(storage protein) 麦醇溶蛋白(gliadin) 玉米醇溶蛋白(zein) 酪蛋白(casein) 卵清蛋白(ovalbumin) 3.运输蛋白(transport protein) 血红蛋白(hemoglobin) 血蓝蛋白(hemocyanin) 肌红蛋白(myogloin) 血清清蛋白(serum albumin) β1 -脂蛋白(β1-lipoprotein) 4.收缩蛋白(contractile protein) 肌球蛋白(myosin) 肌动蛋白(actin) 5.保护蛋白(protective protein) 抗体(antibodies) 6.补体(complement) 7.结构蛋白 糖蛋白( glycoprotein ) α-角蛋白(α- keratin ) 胶原蛋白( collagen ) 水解 RNA 转移电子 水解多肽 小麦的种子蛋白 玉米的种子蛋白 牛乳蛋白 鸡蛋清蛋白 在血液中运输 O2(脊椎动物) 在血液中运输 O2(无脊椎动物) 在肌肉中运输 O2 在血液中运输脂肪酸 在血液中运输脂类 肌原纤维的静止纤维 肌原纤维的移动纤维 与异蛋白形成复合体 与抗原抗体系统形成复合体 细胞外壳及壁 皮肤、羽毛、毛发、角 结缔组织 上述蛋白质的分类并不是绝对的，彼此间是有联系的。例如，组蛋白属于单纯蛋白，若它和 DNA 结合在 一起时，则把它们合称为核蛋白，就属于结合蛋白类。 第二节 氨基酸 蛋白质是一类含氮的生物大分子，结构复杂，功能多样。经酸、碱或蛋白酶处理，使蛋白质彻底水解可以 得到各种氨基酸。现在已证明氨基酸是蛋白质的基本组成单位，组成蛋白质的氨基酸共有 20种。目前从各种生 物体中发现的氨基酸已有 180 多种，除去组成蛋白质的 20 种氨基酸外，其余氨基酸被称为非蛋白质氨基酸。组 成蛋白质的氨基酸称为蛋白质氨基酸。 一、蛋白质氨基酸的一般结构特点及其分类 氨基酸是含有氨基及羧基的有机化合物。从蛋白质水解产物中分离出来的常见的 20种氨基酸除脯氨酸外， 其余 19种氨基酸在结构上的共同特点是与羧基相邻的-碳原子上都有一个氨基，因而称为-氨基酸。结构通式 如下： 从结构上看，除甘氨酸外，所有-氨基酸的-碳原子都是不对称碳原子（asymmetric carbon）或称手性中 心，因此都具有旋光性，都能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋通常用（－）表示，右旋通常用（＋）表示。 C COOH H NH2 R COO NH3 C H R + 非解离形式 两性离子形式
其次每种氨基酸都有D-和L型两种立体异构体,这是与甘油醛相比较确定的。书写时将羧基写在α碳原子的上 端,则氨基在左边的为L型,氨基在右边的为D型(如图3-1) 必须指出,构型与旋光方向二者之间没有直接对应关系。各种L-型氨基酸中有的为左旋有的为右旋,即便 同一种L型氨基酸,在不同溶剂中测定时,其比旋光值和旋光方向也会不同。从蛋白质水解得到的a-氨基酸 都属于L型的,所以习惯上书写氨基酸都不标明构型和旋光方向 从a氨基酸的结构通式可以知道,各种氨基酸的区别就在于侧链R基团的不同,即是说,不同的氨基酸 有不同的R基团。这样,组成蛋白质的20种常见氨基酸可以按照R基的化学结构或极性大小进行分类。在这 里,我们将按照各种氨基酸侧链R基团的极性差 别进行分类。这对于认识蛋白质的性质、结构与功能更为有利。按照这种分类方法可将氨 基酸分为四大类:即非极性或疏水性的侧链R基氨基酸;极性但不带电荷的R基氨基酸:带正电荷的R基氨 基酸:带负电荷的R基氨基酸表(表34表3-7)。注意,这些氨基酸的解高条件是指在细胞生理pH值范围内。 L甘油醛 D-甘油醛 COOH COOH 嚼NH CH3 L丙氨酸 D-丙氨酸 图3-1丙氨酸的一对对映体与L-和D-甘油醛的绝对构型的立体关系 表3-4具有非极性或疏水的R基团的氨基酸 丙氨酸 -COo 缬氨 CH3CH-c—coo 亮氨酸 CH-cH2-c—CoG 异亮氨酸 氨基酸名称 R集团
34 其次每种氨基酸都有D-和 L-型两种立体异构体，这是与甘油醛相比较确定的。书写时将羧基写在-碳原子的上 端，则氨基在左边的为 L-型，氨基在右边的为 D-型（如图 3-1）。 必须指出，构型与旋光方向二者之间没有直接对应关系。各种 L-型氨基酸中有的为左旋有的为右旋，即便 同一种 L-型氨基酸，在不同溶剂中测定时，其比旋光值和旋光方向也会不同。从蛋白质水解得到的 - 氨基酸 都属于 L-型的，所以习惯上书写氨基酸都不标明构型和旋光方向。 从-氨基酸的结构通式可以知道，各种-氨基酸的区别就在于侧链 R基团的不同，即是说，不同的氨基酸 有不同的 R基团。这样，组成蛋白质的 20种常见氨基酸可以按照 R基的化学结构或极性大小进行分类。在这 里，我们将按照各种氨基酸侧链R 基团的极性差 别进行分类。这对于认识蛋白质的性质、结构与功能更为有利。按照这种分类方法可将氨 基酸分为四大类：即非极性或疏水性的侧链 R 基氨基酸；极性但不带电荷的 R 基氨基酸；带正电荷的 R 基氨 基酸；带负电荷的 R 基氨基酸表（表 3-4~表 3-7）。注意，这些氨基酸的解离条件是指在细胞生理 pH值范围内。 C CHO CH2OH HO H OH COOH H2N NH2 L-甘油醛 C CHO CH2OH H D-甘油醛 C CH3 H L-丙氨酸 COOH C CH3 H D-丙氨酸 图 3- 1 丙氨酸的一对对映体与 L-和 D -甘油醛的绝对构型的立体关系 表 3-4 具有非极性或疏水的 R 基团的氨基酸 氨基酸名称 R 集团 三字母符号 单字母符号 丙 氨 酸 （alanune） 缬 氨 酸 （valine） 亮 氨 酸 （leucine） 异 亮 氨 酸 （isoleucine） COO NH3 CH3 C H + Ala Val Leu Ile A V L I 氨基酸名称 R 集团 三字母符号 单字母符号 C H COO NH3 CH CH3 CH3 CH CH3 CH3 CH2 C H COO NH3 C H COO NH3 CH CH3 CH3 CH2
∠CH H2c 苯丙氨酸 CH,-C-COO NH3 甲的酸 CH3S-CHCH2-C-COO 表3-4这一组中共有8种氨基酸(丙、缬、亮、异、脯、笨、色、硫)。4种带有脂肪烃侧链的氨基酸,即 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸;2种含芳香环氨基酸:苯丙氨酸和色氨酸;1种含硫氨基酸即甲硫氨酸; 1种亚氨基酸:脯氨酸。这组氨基酸在水中的溶解度比极性R基氨基酸小。其中以丙氨酸的R基疏水性最小。 表3-5这一组中有7种氨基酸。这组氨基酸比非极性R基氨基酸易溶于水。它们的侧链中含有不解高的极 性基,能与水形成氢键。丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸中侧链的极性是由于它们的羟基造成的:天冬酰胺和谷氨酰 胺R基极性是它们的酰胺基引起的:半胱氨酸则是由于含有巯基的缘故。甘氨酸的侧链介于极性与非极性之间, 有时也把它归入非极性类,但是它的R基只不过是一个氢原子,对极性强的x氨基和a羧基影响极小。这一组 氨基酸中半胱氨酸和酪氨酸的R基极性最强。半胱氨酸中的巯基和酪氨酸中的酚羟基,虽然在pH7时电离很 弱,但与这组氨基酸中的其他氨基酸侧链相比失去质子的倾向大得多。 表3-6属于这一类的是两种酸性氨基酸,它们都含有两个羧基,并且第二个羧基在pH值6-7范围内也完 全解离,因此分子带负电荷。 表3-7这一类氨基酸在p=7时携带净正电荷,又叫碱性氨基酸。赖氨酸除a-氨基外,在脂肪链的c位置 上还有一个氨基;精氨酸含有一个带正电荷的胍基;组氨酸有一个咪唑基。在plH=60时,组氨酸分子50%以 上质子化,但在pH=70时,质子化的分子不到10%。组氨酸是R基的pK值在7附近的唯一种氨基酸 表3-5具有极性不带电荷的R基团的氨基酸 氨基酸名称 R基团 三字母符号 单字母符 甘氨酸 H 丝氨酸 HO-CH2C—coO CH3-CH-c—coo OH NH3 半胱氨酸 CH 2-C--Co0
35 脯 氨 酸 （proline） 苯 丙 氨 酸 （phenylalanine） 色 氨 酸 （tryptophan） 甲 硫 氨 酸 （methionine） C H COO NH2 CH2 CH2 H2C + CH2 C H COO NH3 + _ N + H CH2 C H NH3 COO + CH2 C H NH3 CH3 S CH2 COO Pro Phe Trp Met P F W M 表 3-4 这一组中共有 8 种氨基酸（丙、缬、亮、异、脯、笨、色、硫）。4种带有脂肪烃侧链的氨基酸，即 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸；2种含芳香环氨基酸：苯丙氨酸和色氨酸；1种含硫氨基酸即甲硫氨酸； 1 种亚氨基酸：脯氨酸。这组氨基酸在水中的溶解度比极性 R基氨基酸小。其中以丙氨酸的 R基疏水性最小。 表 3-5 这一组中有 7种氨基酸。这组氨基酸比非极性 R基氨基酸易溶于水。它们的侧链中含有不解离的极 性基，能与水形成氢键。丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸中侧链的极性是由于它们的羟基造成的；天冬酰胺和谷氨酰 胺 R 基极性是它们的酰胺基引起的；半胱氨酸则是由于含有巯基的缘故。甘氨酸的侧链介于极性与非极性之间， 有时也把它归入非极性类，但是它的 R基只不过是一个氢原子，对极性强的-氨基和-羧基影响极小。这一组 氨基酸中半胱氨酸和酪氨酸的 R基极性最强。半胱氨酸中的巯基和酪氨酸中的酚羟基，虽然在 pH=7 时电离很 弱，但与这组氨基酸中的其他氨基酸侧链相比失去质子的倾向大得多。 表 3-6 属于这一类的是两种酸性氨基酸，它们都含有两个羧基，并且第二个羧基在 pH 值 6~7 范围内也完 全解离，因此分子带负电荷。 表 3-7 这一类氨基酸在 pH=7 时携带净正电荷，又叫碱性氨基酸。赖氨酸除-氨基外，在脂肪链的 位置 上还有一个氨基；精氨酸含有一个带正电荷的胍基；组氨酸有一个咪唑基。在 pH=6.0 时，组氨酸分子 50％以 上质子化，但在 pH=7.0 时，质子化的分子不到 10％。组氨酸是 R 基的 pK 值在 7 附近的唯一种氨基酸。 表 3-5 具有极性不带电荷的 R 基团的氨基酸 氨基酸名称 R 基 团 三字母符号 单字母符 甘 氨 酸 （glycine） + C H NH3 H COO Gly G 丝 氨 酸 （serine) Ser S 苏 氨 酸 （threonine) Thr T 半 胱 氨 酸 (cysteine) Cys C C H COO NH3 HO CH2 C H COO NH3 CH OH CH3 C H COO NH3 HS CH2
酪氨 天冬酰胺 0=C-CH2-C-CO0 谷氨酰胺 C—CH2CH2 表3-6R基团带负电荷的氨基酸 氨基酸名称 字母符号 单字母符号 天冬氨酸 0=C-CH2 谷氨酸 glutamic acid) O=C-cH2CH2-C—000 表3-7R基团带正电荷的氨基酸 氨基酸名称 三字母符号 单字母符号 赖氨酸 H3N-CH2-CH-CH2-CH,-C-CO0 精氨酸 HN-C—N-CH(H2cH2-g-0 NH NH3 HCEC-CH 组氨酸 HN NH N 总之,氨基酸的结构特点是: 1、α一氨基酸:参与组成蛋白质的20种氨基酸,除脯氨酸是一种α-亚氨基酸外,其余的都是α一氨基酸 2、式中R表示侧链,20种蛋白质氨基酸在结构上的差别仅在于侧链基团R的不同 、除没有手性碳原子的甘氨酸外,其它蛋白质氨基酸均为L-型氨基酸。 二、稀有的蛋白质氨基酸 蛋白质组成中,除了20种常见氨基酸(基本氨基酸)外,从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸,它们 都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸(4- hydroxyproline),存在于动物的纤维蛋白、胶原蛋白及某 些植物蛋白(如烟草细胞壁的糖蛋白);又如胶原蛋白中的5-羟赖氨酸(5 hydroxy lysine)和肌球蛋白中的6-N 甲基赖氨酸(6-N- me thy llysine)都是赖氨酸的衍生物 三、非蛋白质氨基酸 有些氨基酸以游离或结合态存在于各种细胞或组织中,但不存在于蛋白质中。生物体内已发现数百种非蛋 白质氨基酸。大部分是常见氨基酸的衍生物,但也有D型和一些β、γ或δ-氨基酸。如参与细菌细胞壁组成 的肽聚糖中存在有D谷氨酸和D-丙氨酸,短菌杆肽S( gramicidin)中的D苯丙氨酸等
36 酪 氨 酸 （tyrosine） Tyr Y 天 冬 酰 胺 (asparagine) + CH2 C H NH3 C COO H2N O Asn N 谷 氨 酰 胺 （glutamine） + CH2 C H NH3 C COO H2N O CH2 Gln Q 表 3-6 R 基团带负电荷的氨基酸 氨基酸名称 R 基 团 三字母符号 单字母符号 天 冬 氨 酸 （aspartic acid） + CH2 C H NH3 C COO O O _ _ Asp D 谷 氨 酸 （glutamic acid） + CH2 C H NH3 C COO O CH2 O _ _ Glu E 表 3-7 R 基团带正电荷的氨基酸 氨基酸名称 R 基 团 三字母符号 单字母符号 赖 氨 酸 （lysine） H3N CH2 CH2 CH2 CH2 C COO NH3 H + + _ Lys K 精 氨 酸 (argnine) + CH2 C H NH3 CH CH2 COO C NH 2 NH2 H2N + Arg R 组 氨 酸 （histidine） + CH2 C H NH3 HC C COO HN NH + C H His H 总之，氨基酸的结构特点是： １、α-氨基酸：参与组成蛋白质的 20 种氨基酸,除脯氨酸是一种 α-亚氨基酸外,其余的都是 α-氨基酸 ２、式中Ｒ表示侧链，２0 种蛋白质氨基酸在结构上的差别仅在于侧链基团 R 的不同。 ３、除没有手性碳原子的甘氨酸外,其它蛋白质氨基酸均为 L-型氨基酸。 二、稀有的蛋白质氨基酸 蛋白质组成中，除了 20 种常见氨基酸（基本氨基酸）外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们 都是相应常见氨基酸的衍生物。如 4-羟脯氨酸（4-hydroxyproline），存在于动物的纤维蛋白、胶原蛋白及某 些植物蛋白（如烟草细胞壁的糖蛋白）；又如胶原蛋白中的 5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine）和肌球蛋白中的6-N- 甲基赖氨酸（6-N-methyllysine）都是赖氨酸的衍生物。 三、非蛋白质氨基酸 有些氨基酸以游离或结合态存在于各种细胞或组织中，但不存在于蛋白质中。生物体内已发现数百种非蛋 白质氨基酸。大部分是常见氨基酸的衍生物，但也有 D-型和一些β、γ 或 δ-氨基酸。如参与细菌细胞壁组成 的肽聚糖中存在有 D-谷氨酸和 D-丙氨酸，短菌杆肽 S（gramicidin）中的 D-苯丙氨酸等。 HOH C COO NH3 CH2 H