图泰山医学院 省级精品课程 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (⑤)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是 ,体 内还有另两个含羟基的氨基酸分别是」 和 3.氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pDpI的溶液中，大部分以 离子形式存在，在KpI的溶液中，大部分以 离子形式存在。 4.脯氨酸和羟哺氨酸与茚三酮反应产生」 色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生 色的物质。 5.有三种氨基酸因含有共轭双键而有280处的紫外吸收，这三种氨基酸按吸收能力强弱依次 为 _个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。 7.1953年维格诺尔德(D.Vingneaud)第一次用化学法合成了具有生物活性的肽 ,因而获得诺贝尔奖。 8.我国于1965年由」 等单位在世养上首次合成了具有生物 活性的蛋白质一牛胰岛素。 9.人工合成肽时常用的氨基保护基有 10.胰蛋白酶能水解 和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11.胰凝乳蛋白酶能水解 和 的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12.溴化氰能水解 羧基侧所形成的肽键 13.拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法，其常用的试剂是 14.蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为 键和 一键能有不同程度的转 动。 15.Pauling等人提出的蛋白质a螺旋模型，每圈螺旋包含」 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16.一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧 链位于分子表面。 17.维持蛋白质一级结构的化学建是 和 18.维持蛋白质二级结构的化学建是_ 19.维持蛋白质三、四级结构的化学建是 20.最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家
网泰山医学院 省级精品课程 21.血红蛋白(b)与氧气结合的过程呈现 效应，是通过b的 现象实现的。 22.当溶液中盐离子强度低时，增加盐浓度可导致蛋白质溶解，这种现象称为」 当 盐浓度继续增加时，可使蛋白质沉淀，这种现象称 23.各种蛋白质的含氮量很接近，平均为」 ,这是凯氏定氮法的基础 24. 利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有 衣 25.蛋白质的超二级结构是指 ,其基本组合形式常见的有3种， 是 ,如结合钙离子的模体：二是 ,如锌指结构：三是 26.蛋白质的二级结构有」 和 四种稳定构象异构体。 27.蛋白质溶液的稳定性的因素是 和 28.蛋白质进入层析柱后，小分子流出的时间较 一，大分子流出的时间较，因此 先流出的蛋白质分子是 29.沉降系数(S)主要与蛋白质的 和 有关。 30.通常采用 测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量，而且测定含 较多的蛋白质，所得的结果更准确。 31.」 和 是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。 32.根据蛋白质的组成成分可分为 和 33.根据蛋白质的形状可分为 和 四.判断题 1.天然氨基酸都具有一个手性ā-碳原子。 2.鸟氨酸与瓜氨酸有时也可能是蛋白质的组成成分 3.自然界的蛋白质和多肽均有L一型氨基酸组成。 4.His和Ag是人体内的半必需氨基酸。 5.CBr能裂解Arg-Gly--Met-Cys-Met-Asn-Lys成三个肽。 6.热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低 7.可用8mol/L尿素拆开次级键和二硫键。 8.脯氨酸能参与ā-螺旋，有时在螺旋末端出现，但决不在螺旋内部出现。 9。维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。 10.在具有四级结构的蛋白质中，每个亚基都有三级结构
@泰山医学院 省级精品课程 11.在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的1值通常就是它的等电点。 12.血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的变构（别构）蛋白，因而氧合过程中 呈现协同效应，二后者却不是。 13.在多肽链分子中只有一种共价键即肽键。 14.等电点不是蛋白质的特征常数。 15.血红蛋白与肌红蛋白的功能都是运输氧气。 16.溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点。 17.血红蛋白与肌红蛋白未与氧气结合时其内的铁是Fe+,但与氧气结合后铁变成Fe。 18.到目前为止，自然界发现的氨基酸为20种左右。 19.蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。 20.某蛋白质在p5.8时向阳极移动，则其等电点小于5.8。 21.变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质也不一定变性 22.SDS电泳、凝胶过滤和超速离心都可以测定蛋白质的分子量。 23.通常采用的X射线衍射法，首先将蛋白质制成晶体，但个别例外，如糖蛋白等。 24.蛋白质和核酸中都含有较丰富的氮元素，但蛋白质根本不含有P,而核酸则含有大量的P。 五。名词解释 1.氨基酸的等电点(pI)2.蛋白质的一级结构 3.蛋白质的二级结构 4.模体（或膜序） 5.蛋白质的三级结构 6.结构域 7.蛋白质的四级结构 8.蛋白质的等电点 9.蛋白质的变性 10.盐溶 11.盐析 12.透析 13.超滤法 14.电泳 15.等电聚焦电泳 六.简答题 1,用下列哪种试剂最适合完成以下工作：溴化氰、尿素、B-巯基乙醇、胰蛋白酶、过甲酸、 丹磺酰氯(D八S-C1)、6mol/L盐酸、茚三刷、苯异硫氰酸、胰凝乳蛋白酶 (1)测定一段小肽的氨基酸序列。 (2)鉴定小于10g肽的N端氨基酸 (3)使没有二硫键的蛋白质可逆变性。如有二硫键，应加何种试剂？ (4)水解由芳香族氨基酸羧基所形成的肽键
网泰山医学院 省级精品课程 (5)水解由Met羧基所形成的肽键 (6)水解由碱性氨基酸羧基所形成的肽键 2.有一球状蛋白质，在p7的水溶液中能折叠成一定的空间结构。通常非极性氨基酸侧链位于 分子内部形成疏水核，极性氨基酸侧链位于分子外部形成亲水面。 问：(1)Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His中哪些氨基酸侧链位于内部，哪些氨基酸 侧链位于分子外部。 (2)为什么球状蛋白质分子内部和外部都可发现Gly和A1a。 (3)虽然Ser、Thr、Asn和Gln是极性的，为什么它们位于球状蛋白质的分子内部。 (4)在球状蛋白质分子的内部还是外部能找到Cys,为什么。 3.一系列球状的单体蛋白质，相对分子质量从10000到100000，随着相对分子质量的增加， 亲水残基与疏水残基的比率将会发生怎样的变化。 4.一些异常血红蛋白(HbD、HbJ小、HbN、HbC)和正常血红蛋白(H北A)仅仅是一个氨基酸的差异。 HbD (a 68) Asn变成 Lys HbJ (B69) G1y变成→ Asp HbN B95> Lys变成→ Glu HbC (B6) G1u变成+ Lys 将上述四种异常血红蛋白与正常血红蛋白在p8.6条件下进行电泳，电泳迁移率如下： 阴极(-) (+)阳极 h HbA d 问：a带、b带、c带和d带分别代表哪种异常血红蛋白？ 5.扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。(1)在低H时沉淀。(2)当离 子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。(3)在一定的离子 强度下，达到等电点H值时，表现出最小的溶解度。(4)加热时沉淀。(5)加入一种可和水 混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数，从而导致溶解度的减少。(6)如果加入一种非极 性强的溶剂，使介电常数大大地下降会导致变性。 6.根据pK值，试计算Ala、Glu和Lys的等电点。以下是氨基酸的表观解离常数 A1a的pK(-C00H)=2.34,pK(-NL)=9.69 G1u的pK1(-C00H)=2.19,pK(-NH)=9.67,pK=4.25 Lys的pK,(-C00H)=2.18,pK(-NH)=8.95,pK=10.53 7.某一蛋白质的多肽链在一些区段为ā一螺旋构象：在另一些区段为B一构象。该蛋白质的相
@泰山医学院 省级精品课程 对分子量为220000，多肽链外形的长度为5.06×10cm。(在B一折叠中，每个氨基酸残基 上升的距离本书按0.35nm,有的书上按0.36nm)试计算a-螺旋体所占分子的百分含量？ 8.简述构成蛋白质与核酸化学元素的异同？ 七.论述题 1,请你从蛋白质的一级结构与高级结构来阐述其含义、特点与化学键。 2.试论述蛋白质的分子结构与功能的关系 3.什么是蛋白质构象疾病？请你试举几例，并加以介绍疯牛病的发病机制。 4.试论在生物体内蛋白质的生理功能。（此愿是开放型大愿.。) 参考答案 一·单项选择题 1.A2.D3.C4.E5.D6.C7.B8.C9.B10.B11.D12.E13.C 14.B15.B16.E17.E18.E19.B20.D21.D22.C23.D24.D25.D 26.D27.C 二，多项选择题 1.ABD 2.CD 3.AC 4.ABC 5.ABCD 6.AC 7.AD 8.ABCD 9.AC 10.AD 11.BD 12.AD 13.BC 14.BC 15.CD 16.ABCI 三.填空题 L.赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组胺酸(His) 谷氨酸(G1u) 天冬氨酸(Asp) 2.(1)酪氨酸(Tyr) (2)苯丙氨酸(Phe)色氨酸(Trp) (3)甲硫氨酸(Met)半胱氨酸(Cys) (4)甘氨酸(G1y)脯氨酸(Pro) (5)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)酪氨酸(TyT) 3.兼性离子负正 4.黄蓝紫 5.色氨酸(Trp) 酪氨酸(Tyr)苯丙氨酸(Phe) 6.10 7.催产素 8.上海生物化学研究所 上海有机化学研究所北京大学 9.苄氧羰基(Cbz基) 叔丁氧羰基(Boc基) 联米异丙氧羰基(Bpoc) 芴甲氧炭基(Fmoc)